Материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления пользователям Интернета и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав.
© 2018 - 2024
| Частота, % | |||||||
| антигена | гена | генотипа | |||||
| Co a | 99,8 | Co a | 95,5 | Co a / Co a | 91,2 | ||
| Co a / Co b 8,6 | |||||||
| Co b | 8,5 | Co b | 4,5 | Co b / Co b | 0,2 | ||
Антигенный полиморфизм Colton связан с заменой нуклеотидов С 134 Т в экзоне 1 гена СО. Аллель Со а кодирует аланин в позиции 45, в то время как при наличии гена Co b это положение занимает валин. Антигенные эпитопы Colton расположены на экстрацеллюлярной петле второго домена AQP-1 (см. рис. 17.1
222. 17.2) вблизи участка N-гликозилирования Asn 42. Нарушение процесса глико-зилирования влияет на экспрессию антигенов Colton (Smith и соавт. [52]).
Антигены Со а и Co b устойчивы к действию протеолитических ферментов: папа-ина, трипсина, химотрипсина, проназы, сиалидазы и сульфгидрильных реагентов.
Dunstan [15], используя метод проточной цитофлюориметрии, показал, что антиген Со а отсутствует на лимфоцитах, моноцитах и гранулоцитах.
Антиген Со b полностью развит на эритроцитах к моменту рождения (Henke
223. соавт. [20]).
Со3
441974 г. Rogers и соавт. [47] идентифицировали фенотип Со(а −b −). Его обна-ружение было ожидаемым. Указанная редкая группа крови была установлена у жительницы Канады французского происхождения и у 2 из ее 4 сибсов. Родители женщины и 2 других сибса имели фенотип Со(а +b −). Сыворотка крови женщи-ны содержала анти-Со3-антитела, которые реагировали со всеми образцами эри-троцитов, за исключением собственных эритроцитов и 2 ее сибсов. Исследования методом адсорбции – элюции показали, что анти-Со3-антитела не являются про-стой смесью антител анти-Со а и анти-Co b, а представляют собой несепарируемый комплекс анти-Со аb. Активность этих антител полностью истощалась посред-ством адсорбции эритроцитами как Со(а +b −), так и Со(а −b + ). Элюаты с эритро-цитов Со(а +b −) реагировали перекрестно с эритроцитами Со(а −b + ) и, наоборот, элюаты с эритроцитов Со(а −b + ) реагировали с эритроцитами Со(а +b −).
Вслед за Rogers и соавт. [47] другие исследрватели описали 5 лиц с нулевым фенотипом Со(а −b −), не состоявших в родстве. Все они были европейцами и были выявлены в связи с обнаружением у них анти-Со3-антител (Fuhrmann и
соавт. [17], Theuriere и соавт. [56], Savona-Ventura и соавт. [49], Lacey и соавт. [27], Chretien и соавт. [9]).
742
Поиск других лиц с нулевым фенотипом Colton среди 40 тыс. американских, 9 тыс. австралийских и 2 тыс. финских доноров не дал положительного резуль-тата (Lacey и соавт. [27]).
Молекулярно-генетическое обследование лиц Со(а −b −) показало, что ука-занный редкий фенотип могут обусловливать четыре фактора:
227. Гомозиготность по полной или частичной делеции экзона 1 гена СО
(Preston и соавт. [44]).
228. Гомозиготность по вставке одной пары нуклеотидов в позиции 307 экзо-на 1 (Preston и соавт. [44]). Оба фактора блокировали синтез аквапорина. Его не удавалось обнаружить на эритроцитах методом иммуноблоттин-
га (Preston и соавт. [44]).
229. Гомозиготность по мутации С 614 А в экзоне 3, которая приводит к ами-нокислотной замене Asn 192 Lys в экстрацеллюлярном участке третьего домена аквапорина с преобразованием аминокислотной последовательно-
сти Asn-Pro-Ala в Lys-Pro-Ala (Chretien и соавт. [9]). При таких измене-
ниях протеин утрачивает способность транспортироваться к поверхности мембраны эритроцита. Двое детей пробанда Со(а −b −) были гетерозигот-ны по мутации С 614 А, в результате чего имели фенотип Со(а +b −).
230. Гомозиготность по мутации С 113 Т в экзоне 1 с аминокислотной за-меной Pro 38 Leu (Preston и соавт. [44]). В этом случае на эритроци-тах выявлялись следовые количества аквапорина. Эритроциты давали
слабоположительные реакции с мощными (титр 1 : 32 000) анти-Со3-антителами (Lacey и соавт. [27]).
27лиц Со(а −b −) эритроциты были нормальными по физиологическим показа-телям, содержание гемоглобина и гематокрит были в пределах нормы, отмечено уменьшение продолжительности жизни эритроцитов in vivo (Mathaj и соавт. [33]).
Эритроциты одного ребенка с редкой формой конгенитальной дизэритропоэ-тической анемии без мутаций гена AQP-1 содержали аквапорин-1 в количестве менее 10 % от нормы, были Со(а −b −), однако при этом реагировали с анти-Со3-антителами (Parsons и соавт. [41], Agre и соавт. [2]). Эритроциты ребенка, так же как и его родителей, были дефицитны по содержанию CD44, имели группу In(a −b −) AnWj − по системе Indian, слабый антиген LW ab системы LW, обладали очень низкой проницаемостью для воды. Эритроциты больных с другими фор-мами конгенитальной дизэритропоэтической анемии содержали нормально вы-раженные антигены Colton.
Антиген Со3, как и факторы Со а и Со b, устойчив к действию протеолитиче-ских ферментов и сульфгидрильных реагентов.
Антитела Colton
Большинство выявленных анти-Со а-антител относилось к классу IgG. Реакции антител усиливались после энзимирования эритроцитов. Описаны так-же агглютинины анти-Со а класса IgМ (Kurtz и соавт. [26]).
743
Анти-Со а-антитела вызывали тяжелые формы ГБН (Simpson [50]), острые посттрансфузионные осложнения (Covin и соавт. [10]) и замедленные гемоли-тические реакции (Kitzke и соавт. [25]).
Изучение приживаемости радиоактивно меченных эритроцитов Со(а +b −)
264. кровяном русле реципиентов, имевших анти-Со а-антитела, показало выра-женное деструктивное действие этих антител на иногруппные эритроциты. Реципиентам с анти-Со а-антителами при необходимости трансфузии эритроци-тов в обязательном порядке следует подбирать донора редкой группы Со(а −b + ) (Kurtz и соавт. [26]).
Leo и соавт. [29] описали больного, имевшего генотип Со а / Со b по резуль-татам ПЦР. В сыворотке крови больного присутствовали анти-Со а-антитела. Высказано предположение, что столь необычный случай мог быть обусловлен двумя причинами: во-первых, больной мог обладать парциальным антигеном Со а; во-вторых, анти-Со а-антитела могли иметь аутоиммунное происхождение.
Анти-Со b-антитела встречаются редко. Они не были обнаружены среди 1430 больных, имевших гемотрансфузии. Семерым реципиентам была перелита кровь Со(а −b + ) (Heisto и соавт. [19]).
Анти-Со b-антитела выявляли в полиспецифических сыворотках, анти-Со а-антитела чаще встречались как моноспецифические (Daniels [11], Issitt, Anstee [22]).
A одном случае анти-Со b-антитела вызвали острое гемолитическое пост-трансфузионное осложнение (Lee, Bennett [28]). Описана также замедленная посттрансфузионная реакция, обусловленная этими антителами (Squires и со-авт. [54]). Тесты на приживаемость меченых эритроцитов в кровотоке сенсиби-лизированных реципиентов показали ускоренную элиминацию клеток, обуслов-
ленную антителами анти-Со b (Dzik, Blank [16], Hoffmann, Overbeeke [21]).
Случаи развития тяжелых форм ГБН, обусловленной анти-Со b-антителами, не описаны, хотя, по мнению Issitt и Anstee [22], они не исключены.
Анти-Со3-антитела вызывали тяжелые формы ГБН, в связи с чем потребова-лось проведение обменных переливаний эритроцитов (Savona-Ventura и соавт. [49], Lacey и соавт. [27]).
Трансфузия крови Со(а +b −) реципиенту с антителами анти-Со3 сопрово-ждалась умеренно выраженной гемолитической реакцией. Функция почек при этом не нарушалась (Chretien и соавт. [9]), хотя антитела имели высокий титр, были представлены IgG1, IgG2 и IgG3, связывали комплемент и вызывали гемо-лиз эритроцитов in vitro (Lacey и соавт. [27]).
Moulds и соавт. [36]) обнаружили у больного Со(а −b −)Со3 +, страдавше-го неходжкинской лимфомой, аутоантитела со специфичностью анти-Со3. Антитела можно было выявить только в непрямой антиглобулиновой пробе с папаинизированными эритроцитами.
Campbell и соавт. [6] нашли необычные антитела к Со-ассоциированному антигену, которые реагировали со всеми образцами эритроцитов Со(а +b + ),
744
большинством образцов Со(а +b −), но давали отрицательные реакции с эри-троцитами Со(а −b + ). Антитела присутствовали у больного, имевшего фенотип Со(а +b −). Полагают, что антиген, с которым реагируют указанные антитела, об-разован валином и аланином в одном и том же положении 45, но на различных молекулах тетрамеров аквапорина-1.
Роль в физиологии
Аквапорин участвует в регуляции осмотического давления внутри клетки. Согласно модели, предложенной Murata и соавт. [37], две трансмембранные пет-ли аквапорина-1 образуют в мембране клетки канал с просветом около 3 анг-стрем, чуть больше размера молекулы воды. Взаимодействия в участках NPA (см. рис. 17.2) усиливают перемещение молекул воды и в то же время препятству-ют транспорту ионов водорода. Аквапорин-1 может, подобно аквапорину-3, уча-ствовать в формировании каналов транспорта глицерина (Roudier и соавт. [48])
Помимо эритроцитов, аквапорин-1 присутствует в клетках почечного эндо-телия и некоторых других эпителиальных и эндотелиальных клетках. Он уча-ствует в реабсорбции воды в почечных клубочках и нисходящих участках пе-тель Генле (Agre и соавт. [1], Borginia и соавт. [4]), способствует быстрой реги-дратации эритроцитов после их пребывания в высокоосмолярной среде, умень-шает сморщивание эритроцитов в мозговом слое почек, увеличивая проницае-мость мембраны эритроцитов для мочевины (Smith и соавт. [51]).
Полагают, что аквапорин эритроцитов участвует в транспорте СО2 (Nakhoul и соавт. [39], Yang и соавт. [59]). В легких он, возможно, поддерживает водный ба-ланс, в мозговой ткани влияет на образование спинномозговой жидкости, в слизи-стых оболочках глаза регулирует влажность (Agre и соавт. [1], Borginia и соавт. [4]).
277. 3 соматически здоровых индивидов Со(а −b −) проницаемость эритроцитов для воды была снижена на 80 %, аквапорин отсутствовал в почечных канальцах
(Preston и соавт. [44]).
Мыши с неактивными генами аквапорина после лишения их воды на 36 ч были сильно обезвожены по сравнению с особями контрольной группы (Ma и со-авт. [32]). В связи с этим представляется вполне обоснованным предположение, что аквапорин-1, имеющийся в клетках нисходящей петли Генле, участвует в про-цессе концентрирования мочи в условиях дефицита воды (Chou и соавт. [8]).
Поскольку аквапорин-1 участвует в выделительной функции почек, можно полагать, что аутоантитела Colton могут играть определенную роль в патогенезе хронической почечной недостаточности.
Моносомия по хромосоме 7
Утрата хромосомы 7 стволовыми гемопоэтическими клетками или моно-сомия клеток костного мозга по хромосоме 7 – редкая генетическая аномалия, наблюдаемая при миелолейкозе и предлейкемическом дизэритропоэтическом синдроме.
745
Моносомия по хромосоме 7 нередко сочетается с фенотипом Со(а −b −) Со3 − или сниженной экспрессией антигенов Со а и Со3 (De la Chapelle и соавт. [13], Boetius и соавт. [3]).
По наблюдениям Pasquali и соавт. [42], 8 из 35 пациентов с моносомией по хромосоме 7 имели фенотип Со(а −b −)Со3− и Со(а + w b −)Со3+w. До иссле-дования им не производили гемотрансфузий, в то время как другие больные (21 из 27), которым выполняли переливания крови, имели фенотип Со(а +b −). Возможно, гемотрансфузии усиливали экспрессию антигенов Colton.
Zelinski и соавт. [60] высказали предположение, что отсутствие антигенов Colton при моносомии по хромосоме 7 является результатом утраты одного из аллелей Со в сочетании с подавлением функции другого вследствие наруше-ний гемопоэза.
Список литературы
18 Agre P., Bonhivers M., Borginia M.J. The aquaporins, blueprints for cellular plumbing systems // J. Biol. Chem. – 1998. – V. 273. – P. 14659–14662.
19 Agre P., Smith B.L., Baumgarten R. et al. Human red cell Aquaporin CHIP. II. Expression during normal fetal development and in a novel form of congenital dyserythropoetic anemia
V.J. Clin. Invest. – 1994. – V. 94. – P. 1050–1058.
20 Boetius G., Hustinx T.W.J., Smits A.P.T. et al. Monosomy 7 in two patients with a myeloproliferative disorder // Brit. J. Haemat. – 1977. – V. 37. – P. 101–109.
21 Borginia M., Nielsen S., Engel A., Agre P. Cellular and molecular biology of the aquaporin water channels // Annu. Rev. Biochem. – 1999. – V. 68. – P. 425–458.
22 Brackenridge C.J., Case J., Sheehy A.J. Distribution, sex and age effects, and joint association between phenotypes of 14 genetic systems in an Australian population sample
V.Hum. Hered. – 1975. – V. 25. – P. 520–529.
23 Campbell G., Williams E., Skidmore I., Poole J. A novel Colton-related antibody reacting only with Co(a +b + ) cells [Abstract] // Transfus. Med. – 1999. – V. 9 (Suppl. 1). – P. 30.
24 Case J. A pure example of anti-Co b and frequency of the Co b antigen in New Zealand and Australian blood donors // Vox Sang. – 1971. – V. 21. – P. 447–450.
25 Chou C.-L., Knepper M.A., van Hoek A.N. et al. Reduced water permeability and altered ultrastructure in thin descending limb of Henle in aquaporin-1 null mice // J. Clin. Invest. – 1999. – V. 103. – P. 491–496.
26 Chretien S., Cartron J.-P., de Figueiredo M. A single mutation inside the MPA motif of aquaporin-1 found in a Colton-null phenotype // Blood. – 1999. – V. 93. – P. 4021–4023.
27 Covin R.B., Evans K.S., Olshock R., Thompson H.W. Acute hemolytic transfusion reaction caused by anti-Co a // Immunohematology. – 2001. – V. 17. – P. 45–49.
28 Daniels G.L. Human Blood Groups. – 2-nd ed. – Oxford: Blackwell Science, 2002. – 560 p.
29 De Groot B.L., Heymann J.B., Engel A. et al. The fold of aquaporin 1 // J. Mol. Biol. – 2000. – V. 300. – P. 987–994.
30 De la Chapelle A., Vuopio P., Sanger R., Teesdale P. Monosomy-7 and the Colton blood groups // Lancet. – 1975. – ii. – P. 817.
31 Denker B.M., Smith B.L., Kuhajda F.P., Agre P. Identification, purification, and partial characterization of a novel Mr 28 000 integral membrane protein from erythrocytes and renal tubules // J. Biol. Chem. – 1988. – V. 263. – P. 15634–15642.
32 Dunstan R. Status of major red cell blood group antigens on neutrophils, lymphocytes and monocytes // Brit. J. Haemat. – 1986. – V. 62. – P. 301–309.
33 Dzik W.H., Blank J. Accelerated destruction of radiolabeled red cells due to anti-Colton b // Transfusion. – 1986. – V. 26. – P. 246–248.
746
237. Fuhrmann U., Kloppenburg W., Kruger H.-W. Delivery of a pregnant woman with a rare phenotype in the Colton-blood group system (author’s transl) // Geburtsh. Fraueheilk. – 1979. – V. 39. – P. 66–67.
238. Giles C.M., Darnborough J., Aspinall P., Fletton M.W. Identification of the first example of anti-Co b // Brit. J. Haemat. – 1970. – V. 19. – P. 267–269.
239. Heisto H., van der Hart M., Madsen G. et al. Three examples of new red cell antibody, anti-Co a // Vox Sang. – 1967. – V. 12. – P. 18–24.
240. Henke J., Basler M., Baur M.P. Further data on the development of red blood cell antigens Lu a, Lu b and Co b // Forensic. Sci. Int. – 1982. – V. 20. – P. 233–236.
241. Hoffmann J.J.M.L. Overbeeke M.A.M. Characteristics of anti-Co b in vitro and in vivo: a case study // Immunohematology. – 1996. – V. 12. – P. 11–13.
242. Issitt P.D., Anstee D.J. Applied Blood Group Serology. – 4-th ed. – Durham, NC, USA: Montgomery Sc. Publ., 1998. – 1208 p.
243. Issitt P.D., Wren M.R., Rueda E., Maltz M. Red cell antigens in Hispanic blood donors // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 117.
244. Jung J.S., Preston G.M., Smith B.L. et al. Molecular structure of the water channel through aquaporin CHIP: the hourglass model // J. Biol. Chem. – 1994. – V. 269. – P. 14648–14654.
245. Kitzke H.M., Julius H., Delaney M. et al. Anti-Co a implicated in delayed hemolytic transfusion reaction [Abstract] // Transfusion. – 1982. – V. 22. – P. 407.
246. Kurtz S.R., Kuszaj T., Oueller R., Valeri C.R. Survival of homozygous Co a (Colton) red cells in a patient with anti-Co a // Vox Sang. – 1982. –V. 43. – P. 28–30.
247. Lacey P.A., Robinson J., Collins M.L. et al. Studies on the blood if a Co(a −b −) proposita and her family // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 268–271.
248. Lee E.L., Bennett C. Anti-Co b causing acute hemolytic transfusion reaction // Transfusion. – 1982. – V. 22. – P. 159–160.
249. Leo A., Cartron J.-P., Stittmatter M. et al. Case report: anti-Co a in a Co–( + )-typed patient with chronic renal insufficiency // Betr. Infusionther. Transfusionsmed. – 1997. – V. 34. – P. 185–189.
250. Lewis M., Kaita H., Chown B. et al. Colton blood groups in Canadian Caucasians: frequencies , inheritance and linkage analysis // Vox Sang. – 1977. – V. 32. – P. 208–213.
251. Lucciola L., Kaita H., Anderson J., Emery S. The blood groups and red cell enzymes of a sample of Cree Indians // Can. J. Genet. Cytol. – 1974. – V. 16. – P. 691–695.
252. Ma T., Yang B., Gillespie A. et al. Severely impaired urinary concentrating ability in transgenic mice lacking aquaporin-1 water channels // J. Biol. Chem. – 1998. – V. 273. – P. 4296–4299.
253. Mathaj J.C., Mori S., Smith B.L. et al. Functional analysis of aquaporin-1 deficient red cells: the Colton-null phenotype // J. Biol. Chem. – 1996. – V. 271. – P. 309–313.
254. Moon C., Preston G.M., Griffin C.A. et al. The human Aquaporin-CHIP gene: structure, organization, and chromosomal localization // J. Biol. Chem. – 1993. – V. 268. – P. 15772– 15778.
255. Moulds J.J., Dykes D., Polesky H.F. A silent allele in the Colton blood group system [Abstract] // Transfusion. – 1974. – V. 14. – P. 508.
256. Moulds M., Strohm P., McDowell M.A., Moulds J. Autoantibody mimicking alloantibody in the Colton blood group system [Abstract] // Transfusion. – 1988. – V. 28. – 36S.
257. Murata K., Mitsuoka K., Hirai T. et al. Structural determinants of water permeation through aquaporin-1 // Nature. – 2000. – V. 407. – P. 599–605.
258. Nagao N., Tomita T., Okubo Y., Yamaguchi H. Low frequency antigen, Do a, Co b, Sc2, in Japanese [Abstract] // 24-th Congr. Int. Soc. Blood Transfus. – 1996. – P. 145.
259. Nakhoul N.I., Davis B.A., Romero M.F., Boron W.F. Effect of expressing the water channel aquaporin-1 on the CO2 permeability of Xenopus oocytes // Am. J. Physiol. – 1998. – V. 274. – P. 543–548.
260. Park J.H., Saier M.H. Jr. Phylogenetic characterization of the MIP family of transmembrane channel proteins // J. Membr. Biol. – 1996. – V. 153. – P. 171–180.
747
269. Parsons S.F., Jones J., Anstee D.J. et al. A novel form of congenital dyserythropoetic anemia associated with deficiency of erythroid CD44 and a unique blood group phenotype [In(a −b −), Co(a −b −)] // Blood. – 1994. – V. 83. – P. 860–868.
270. Pasquali F., Bernasconi P., Casalone R. et al. Pathogenic significance of ‘pure’ monosomy 7 in myeloproliferative disorders: analysis of 14 cases // Hum. Genet. – 1982. – V. 62. – P. 40–51.
271. Preston G.M., Agre P. Isolation of the cDNA for erythrocyte integral membrane protein of 28 kilodaltons: member of an ancient channel family // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. – 1991. – V. 88. – P. 11110–11114.
272. Preston G.M., Smith B.L., Zeidel M.L. et al. Mutations in aquaporin-1 in phenotypically normal humans without functional CHIP water channels // Science. – 1994. – V. 265. – P. 1585–1587.
273. Race R.R., Sanger R. Blood Groups in Man. – 6-th ed. – Oxford: BSP, 1975. – 659 p.
274. Reid M.E., Lomas-Francis C. The Blood Group Antigen: FactsBook. – 2-nd ed. – London: Academic Press, 2004. – 561 p.
275. Rogers M.J., Stiles P.A., Wright J. A new minus-minus phenotype: three Co(a −b −) individuals in one family [Abstract] // Transfusion. – 1974. – V. 14. – P. 508.
276. Roudier N., Verbavatz J.-M., Maurel C. et al. Evidence for the presence of aquaporin-3 in human red blood cells // J. Biol. Chem. – 1998. – V. 273. – P. 8407–8412.
277. Savona-Ventura C., Grech E.S., Zieba A. Anti-Co3 and severe hemolytic disease of the newborn // Obstet. Gynecol. – 1989. – V. 73. – P. 870–872.
278. Simpson W.K.H. Anti-Co a and severe hemolytic disease of the newborn // S. Afr. Med. J. – 1973. – V. 47. – P. 1302–1304.
279. Smith B.L., Baumgarten R., Nielsen S. et al. Concurrent expression of erythroid and renal aquaporin CHIP and appearance of water channel activity in perinatal rats // J. Clin. Invest. – 1993. – V. 92. – P. 2035–2041.
280. Smith B.L., Preston G.M., Spring F. et al. Human red cell Aquaporin CHIP. I. Molecular characterization of ABH and Colton blood group antigens // J. Clin. Invest. – 1994. – V. 94. – P. 1043–1049.
281. Smith D.S., Stratton F., Howell P., Riches R. An example of anti-Co a found in pregnancy // Vox Sang. – 1970. – V. 18. – P. 62–66.
282. Squires J.E., Larison P.J., Charles W.T., Milner P.F. A delayed hemolytic transfusion reaction due to anti-Co b // Transfusion. – 1985. – V. 25. – P. 137–139.
283. Swanson J.L., Eckman J.R. Co(a −b + w) phenotype in patient with paroxysmal nocturnal hemoglobinuria: association with unusual Colton phenotypes in other family members [Abstract] // Transfusion. – 1978. – V. 18. – P. 376.
284. Theuriere M., de la Camara C., DiNapoli J., Oyen R. Case report of the rare Co(a −b −) phenotype // Immunohematology. – 1985. – V. 2. – P. 16–17.
285. Umenishi F., Verkman A.S. Isolation of the human aquaporin-1 promoter and functional characterization in human erythroleukemia cell lines // Genomics. – 1998. – V. 47. – P. 341–349.
286. Wray E., Simpson S. A further example of anti-Co a and two informative families with Co(a −) members // Vox Sang. – 1968. – V. 14. – P. 130–132.
287. Yang B., Fukuda N., van Hoek A. et al. Carbon dioxide permeability of aquaporin-1 null mice and in reconstituted proteoliposomes // J. Biol. Chem. – 2000. – V. 275. – P. 2686–2692.
288. Zelinski T., Kaita H., Gilson T. et al. Linkage between the Colton blood group locus and ASSP11 on chromosome 7 // Genomics. – 1990. – V. 6. – P. 623–625.
748
Глава 18.
Система LW
Система LW (Landsteiner – Wiener) получила статус самостоятельной групповой системы лишь в 1982 г., хотя фактически она была открыта в начале 40-х годов.
Первый образец анти-LW-антител получили Landsteiner и Wiener [28] путем иммунизации кроликов и морских свинок эритроцитами обезьян Macacus rhe-sus. По характеру реагирования (≈ 85 % положительных результатов, 15 % отри-цательных) эти ксеногенные антитела были близки аллогенным, которые годом раньше, в 1939 г. , описали Levine и Stetson [36] (см. Система RH). Оба вида ан-тител были обозначены как анти-Rh.
Однако уже в 1942 г. Fisk и Foord [16] показали, что антитела, вырабатывае-мые морскими свинками, отличаются от анти-Rh-антител человека. Сыворотки морских свинок агглютинировали эритроциты практически всех новорожден-ных, в то время как с помощью анти-Rh-антител аллогенного происхождения эритроциты новорожденных, так же как и взрослых, можно было разделить на Rh + и Rh −. В 1952 г. Murray и Clark [40], иммунизируя морских свинок эри-троцитами человека Rh + и Rh −, получили антитела одинаковой специфично-сти. Аналогичные антитела были получены путем иммунизации животных экс-трактами из эритроцитов Rh + и Rh −.
Далее Levine и соавт. [30, 31] установили, что агглютинация эритроцитов ал-логенными сыворотками не блокировалась, если эритроциты были предваритель-но нагружены антителами, полученными от животных. Путем адсорбции – элю-ции антител было показано, что анти-Rh-подобные антитела, полученные от жи-вотных, связывались с Rh-отрицательными эритроцитами, хотя в прямых агглю-тинационных тестах они реагировали только с Rh-положительными клетками.
Race и Sanger [48] нашли у 2 Rh-отрицательных женщин антитела, похо-жие по специфичности на анти-Rh, однако последние легко адсорбировались Rh-отрицательными эритроцитами и тем самым демонстрировали анти-Rh-подобную специфичность, аналогичную специфичности антител, полученных от животных.
Поскольку обозначение Rh было дано резус-антигену, Levine и соавт.
15 предложили обозначить антиген, открываемый ксеногенными анти-Rh-подобными антителами, буквами LW в честь Landstainer и Wiener.
Антигены D и LW фенотипически очень близки, хотя и представляют собой разные системы. Некоторые образцы анти-LW-антител ошибочно идентифици-ровались как анти-D, и их можно было отличить только при использовании эри-троцитов D + LW −, с которыми они не реагировали.
749
На эритроцитах D + антиген LW выражен сильнее, чем на эритроцитах D −, у лиц Rhnull антигены LW отсутствуют (Levine и соавт. [35]).
Фенотипы LW + D + и LW + D − Levine и Celano [32] обозначили как LW1 и LW2. Swanson и соавт. [60, 63] и DeVeber [14) показали, что анти-LW-антитела ге-
терогенны, в связи с чем Beck [3] подразделил LW-отрицательные эритроциты на LW3 и LW4. Эритроциты LW3 не реагировали с анти-LW3-антителами, но аг-глютинировались антителами, образовавшимися у лиц LW4. Эритроциты LW4 никакими сыворотками анти-LW не агглютинировались.
Giles и соавт. [18, 19] нашли лиц с транзиторным фенотипом LW −, который трудно было отличить от LW3 и LW4.
После обнаружения Sistonen и соавт. [51, 53] редко встречающегося антигена Ne a система LW усложнилась.
Sistonen и Tippett [54] нашли, что антитела анти-Ne a и анти-LW, образовав-шиеся у лиц LW3, выявляют антитетичные антигены. Это привело к изменению номенклатуры в системе LW: антиген, идентифицируемый сыворотками анти-
| LW от лиц LW , получил обозначение LW а, антиген Ne a – LW b, фенотип LW | 4 | |||||||||||
| 3 | ||||||||||||
| был переименован в LW(a −b −), антитела, продуцируемые индивидами LW4, на- | ||||||||||||
| званы анти-LW ab (табл. 18.1). | ||||||||||||
| Таблица 18.1 | ||||||||||||
|
Фенотипы и генотипы LW | ||||||||||||
|
| ||||||||||||
| Обозначение фенотипа | Генотип | Реакции с антителами | ||||||||||
| старое | новое | LW a | LW b | LW ab | ||||||||
| LW + | LW1, LW2 | LW(a +b −) | LW a / LW a или LW a / LW | + | – | + | ||||||
| LW(a +b + ) | LW a / LW b | + | – | + | ||||||||
| LW– | LW | 3 | LW(a −b + ) | LW b / LW b или LW b / LW | – | + | + | |||||
| LW– | LW4 | LW(a −b −) | LW / LW | – | – | – | ||||||
| LWо | Rhnull | LW(a −b −) | – | – | – | |||||||
При включении системы LW в номенклатуру ISBT принято решение отка-заться от старых обозначений: LW1, LW2, LW3 и LW4, чтобы избежать путани-цы, и заменить их новыми (табл. 18.2).
| Таблица 18.2 | ||||||
Дата: 2019-02-24, просмотров: 277.