Самоконтроль по ситуационным задачам
Поможем в ✍️ написании учебной работы
Поможем с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой

1. Определите класс ферментов, катализирующих следующие реакции:

  

Ответ: а) класс оксидоредуктаз; б) класс лиаз; в) класс гидролаз; г) класс трансфераз.

 

2. Перечислите известные вам типы регуляции активности фермен­тов и подберите к каждому типу соответствующую схему на рисунке:

 

где S – субстрат, Э – эффектор, Р – донор фосфата, П – фрагмент полипептидной цепи.

Ответ: Типы регуляции: аллостерический, химическая модификация, взаимодействие белок-белок, конкурентное ингибирование. 1 –аллостерическая регуляция; 2 – химическая модификация (фосфорилирование-дефосфорилирование); 3 – ограниченный протеолиз; 4 – взаимодействие белок-белок.

3. Почему не рекомендуется применять ингибиторы пептидаз при пониженной свертываемости крови?

Ответ: ингибиторы пептидаз свертывающей системы приводят к снижению свертываемости. Так как свертываемость уже снижена, применять ингибиторы нельзя, так как их применение еще больше снизит свертываемость.

4. Один из методов лечения при отравлении метанолом состоит в том, что больному назначают этанол либо внутрь, либо внутривенно в количествах, которые у здорового человека вызывают интоксикацию. Объясните, почему такое лечение оказывается эффективным.

Ответ: метанол под действием алкогольдегидрогеназы превращается в ядовитый формальдегид. Этанол конкурирует с метанолом за активный центр данного фермента. Это позволяет использовать этанол для лечения.

5. При инкубации раствора гексокиназы в течение 12 минут при 450С фермент теряет 50% активности, но если гексокиназа инкубируется при 450С в присутствии субстрата глюкозы, то она утрачивает только 3% активности. Объясните, почему тепловая инактивация фер­мента замедляется в присутствии одного из субстратов?

Ответ: очевидно, субстрат является стабилизатором фермента, т.е. защищает фермент от тепловой денатурации.

 

Перечень практических умений по изучаемой теме

- умение работать с химической посудой и реактивами;

- умение работать с термостатом;

- умение работать с литературой (структурировать материал, выделять главное, формулировать вопросы и ответы).

Рекомендации по выполнению НИРС

Темы для рефератов

- Аллостерические ферменты;

- Химическая модификация. Значение.

- Значение ферментов в фармации.

 

Занятие №5

1. Тема «Значение ферментов в медицине и фармации. Контроль по теме «Ферменты»

2. Форма работы:

- подготовка к контрольному занятию;

   - подготовка материалов по НИРС.

3. Перечень вопросов для самоподготовки по теме практического занятия:

- Что такое ферменты?

- В чем сходство ферментов и неорганических катализаторов?

- Чем различаются ферменты и неорганические катализаторы?

- Чем сложный фермент отличается от простого фермента?

- Что такое кофактор фермента? Химическое строение кофактора.

- Чем коферменты отличаются от простетических групп? Приведите примеры.

- Дайте понятие об активном центре фермента. Строение активного центра простых и сложных ферментов.

- Что такое специфичность ферментов? Какие виды специфичности ферментов Вы знаете? Чем обусловлена специфичность ферментов? 

- Сформулируйте теории Фишера и Кошланда. Что они объясняют?

- Какова зависимость активности фермента от температуры?

- Как активность фермента зависит от рН среды?

- Дайте понятие об энергии активации. Как ферменты влияют на нее?

- Назовите факторы, влияющие на снижение энергии активации ферментативной реакции.

- Какова зависимость скорости ферментативной реакции от концент­рации субстрата?

- Что такое максимальная скорость ферментативной реакции?

- Что такое константа Михаэлиса? Что она характеризует?

- Какова зависимость скорости ферментативной реакции от концент­рации фермента?

- Как измерить активность фермента? В каких единицах выражается активность фермента?

- Дайте понятие об изоферментах.

- Назовите основные отличия изоферментов друг от друга.

- Какое значение имеют изоферменты в медицине?

- Дайте понятие об активаторах и ингибиторах ферментов.

- Дайте сравнительную характеристику обратимого и необратимого ингибирования.

- Приведите примеры необратимых ингибиторов. Имеют ли они физиологическое значение?

- Что такое конкурентное ингибирование?

- Дайте понятие о неконкурентных ингибиторах и механизме их действия.

- Приведите примеры конкурентных ингибиторов.

-Что такое аллостерический центр фермента. Механизм аллостерического изменения активности фермента.

- Какие вещества могут выступать в роли аллостерических регуляторов?

- Дайте понятие о химической модификации. Приведите примеры.

- Что такое ограниченный протеолиз? Чем он отличается от химической модификации?

- Расскажите об изменении активности ферментов путем взаимодей­ствия "белок-белок".

- Дайте понятие о ключевых ферментах. Как они регулируются?

- Какова роль обратных связей в регуляции ферментативных цепей?

- По какому принципу классифицируются ферменты? Дайте характе­ристику каждому классу.

- Что такое энзимопатии? Виды энзимопатий.

- Назовите основные направления использования ферментов в меди­цине. Дайте им характеристику.

- Как в медицине используются конкурентные ингибиторы?

4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы

Дата: 2019-03-05, просмотров: 429.