1. Каплю раствора, содержащего смесь аминокислот вал, фен, лей, лиз, гис, асп нанесли на середину электрофоретической бумаги, смочили буфером рН 6,0 и приложили электрическое напряжение. Укажите, в каком направлении (к катоду, аноду или останутся на старте) будут двигаться отдельные аминокислоты.
Ответ. Валин, фенилаланин и лейцин останутся на старте; аспартат будет двигаться к положительно заряженному аноду (+), лизин и гистидин будут двигаться к отрицательно заряженному катоду (-).
2. Трипептид, выделенный из токсина змей, состоит из трех аминокислот – серусодержащей, ароматической и гидроксилсодержащей. Напишите этот трипептид и определите его изоэлектрическую точку.
Ответ. цистеин-фенилаланин-серин.
3. Для правильного обращения с белковыми лекарственными препаратами к ним прикладывают инструкцию, в которой указывают условия их хранения и использования. Что должно быть написано в такой инструкции и почему?
Ответ. Хранить в холодильнике при температуре не выше 10ОС, растворять сухие препараты охлажденной до комнатной температуры кипяченой водой (чтобы избежать денатурации).
4. Как объяснить, что белок молока казеин при кипячении сворачивается (выпадает в осадок), если молоко кислое?
Ответ. Известно, что устойчивость белков в изоэлектрической точке (ИЭТ) к действию неблагоприятных факторов снижается. Изоэлектрическая точка казеина лежит в кислой среде, поэтому устойчивость белка к нагреванию снизилась, он денатурировал.
5. Берёзовый деготь – одна из составных частей мази Вишневского, содержит в своем составе фенол. Фенол и его производные (крезол, резорцин) относят к известным антисептикам ароматического ряда, обладающим высоким антимикробным действием. Объясните механизм их антисептического действия.
Ответ. Они обладают высокой гидрофильностью, так как имеют ОН-группы, благодаря которым образуют водородные связи и изменяют конформацию белков вплоть до денатурации.
Перечень практических умений по изучаемой теме
- Умение работать с химической посудой и реактивами.
- Умение анализировать результаты лабораторной работы.
Рекомендации по выполнению НИРС
Темы для рефератов
- Денатурация и ренатурация белков in vitro и in vivo. Факторы, вызывающие денатурацию белков. Окисление белковых молекул при действии свободных радикалов.
- Белки теплового шока (БТШ). Конститутивные и индуцибельные БТШ. Функции БТШ в физиологических условиях (транспорт полипептидов через клеточные мембраны, регуляция функциональной активности клеточных белков (на примере рецепторов стеродных гормонов), реализация стресс-ответа клетки).
- Шаперонная функция БТШ. Механизмы ренатурации белков при действии БТШ. «Расплавленная глобула» как переходное состояние при де- и ренатурации белков.
Занятие №3
1. Тема «Общие свойства ферментов. Условия действия биологических катализаторов, зависимость активности ферментов от температуры».
2. Форма работы: подготовка к лабораторному занятию.
3. Перечень вопросов для самоподготовки по теме практического занятия:
- Ферменты - как биологические катализаторы, отличающиеся от неорганических катализаторов эффективностью, регулируемостью, высокой специфичностью.
- Строение ферментов. Активный центр ферментов.
- Механизм действия ферментов.
- Зависимость активности ферментов от температуры, рН, концентрации субстрата и фермента.
- Изоферменты, значение в организме.
4. Самоконтроль по тестовым заданиям данной темы
1. Активность фермента определяется:
1) по скорости убывания субстрата;
2) по скорости образования продукта;
3) по изменению конформации субстрата;
4) по скорости образования фермент-субстратного комплекса.
Правильный ответ: 1, 2
2. Константа Михаэлиса – это
1) концентрация субстрата, при которой скорость реакции является максимальной;
2) концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной;
3) насыщающая концентрация субстрата;
4) концентрация продукта.
Правильный ответ: 2
3. Активный центр фермента – это
1) участок фермента, отвечающий за связывание субстрата и образование продукта;
2) участок фермента, отвечающий за регуляцию активности;
3) участок фермента, отвечающий за связывание с клеточными структурами;
4) участок фермента, отвечающий за присоединение кофактора.
Правильный ответ: 1
4. Кофактор – это
1) небелковая часть фермента;
2) белковая часть фермента;
3) часть аллостерического центра;
4) часть конкурентного ингибитора.
Правильный ответ: 1
5. Коферменты от простетических групп отличаются
1) прочностью связи с апоферментом;
2) прочностью связи с аллостерическим центром;
3) местоположением в молекуле фермента;
4) ролью в процессе ферментативного катализа.
Правильный ответ: 1
6. Повышение температуры тела выше 40о С опасно для жизни из-за
1) денатурации многих белков, включая ферменты;
2) резкого увеличения скорости ферментативных реакций и истощения запасов субстратов;
3) переполнения клеток продуктами ферментативных реакций;
4) теплового разрушения небелковых лигандов ферментов.
Правильный ответ: 1
7. Сдвиг рН в любую сторону от оптимального значения
1) изменяет конформацию фермента;
2) не изменяет конформацию фермента;
3) изменяет первичную структуру фермента;
4) разрушает дисульфидные связи в ферменте.
Правильный ответ: 1
8. Ферменты ускоряют химические реакции путем
1) снижения энергии активации;
2) повышения энергии активации;
3) повышения температуры реакции;
4) снижением температуры реакции.
Правильный ответ: 1
9. Изменение конформации фермента при алкалозе или ацидозе вызвано
1) разрушением водородных и ионных связей;
2) разрушением дисульфидных связей;
3) разрушением пептидных связей;
4) разрушением гидрофобных связей.
Правильный ответ: 1
10. Денатурация фермента приводит к инактивации фермента вследствие
1) изменения конформации активного центра или его утраты;
2) разрушения кофактора в активном центре;
3) разрушения аллостерического центра;
4) расщепления молекулы фермента на отдельные фрагменты.
Правильный ответ: 1
.
Дата: 2019-03-05, просмотров: 762.