1. Общая характеристика ферментов и их структурная организация

2. Специфичность и механизм действия ферментов

3. Зависимость активности ферментов от условий среды

4. Классификация ферментов

В растительной клетке непрерывно происходит обмен веществ, сла8гающийся из огромного числа разнообразных химических реакций. Все реакции катализируются ферментами. В настоящее время известно более двух тысяч ферментов. Многие из них получены в очищенном виде. Первый фермент в кристаллическом виде был получен в 1926 году американским биохимиком Самнером. Он выделил уреазу из семян бобовых растений. в настоящее время получены препараты многих сотен ферментов и около 150 ферментов получены в кристаллическом виде.

Получение ферментов в чистом виде дает возможность, во-первых, исследовать их первичную структуру, во-вторых, идентифицировать ряд активных функциональных групп и, в-третьих, подойти вплотную к изучению активного центра и механизма действия ферментов.

Все полученные в настоящее время кристаллические ферменты являются одни из них простыми белками, другие сложными белками. В этой связи ферменты разделяют на две группы:

1. однокомпонентные, состоящие исключительно из белка;

2. двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой части.

Белковую часть у двухкомпонентных ферментов называют апоферментом, а небелковую простетической группой. У разных ферментов прочность связи апофермента и простетической группы неодинакова. Есть ферменты, у которых простетическая группа легко отделяется от белковой части. Легко отделяемую протетическкую от апофермента называют коферментом. В состав коферментов входят витамины, их производные или нуклеотиды. Так, витамин В₁ (тиамин), соединяясь с белком образует фермент пируватдекарбоксилазу. Витамин В₂ (рибофлавин) соединяясь адениловой кислотой образует флавин адениндинуклеотид. Витамин РР (никотиновая кислота) образует дегидрогеназы.

Многие ферменты содержат металлы, без которых фермент не активен. Металлы, входящие в состав ферментов называют кофакторами. Кофакторами являются такие металлы как железо, медь, магний, молибден, марганец, цинк.

Механизм действия ферментов связан со снижением "энергии активации", необходимой для прохождения химической реакции. Допустим в системе происходит реакция, протекающая с выделением тепла (экзотермическая), когда вещество из состояния "А" переходит на более низкий энергетический уровень "Б". В этом случае молекулы вещества "А", чтобы превратиться в вещество "Б" должны преодолеть энергетический барьер "К", т.е. приобрести дополнительную энергию. Уровень "К" определяет тот наименьший запас энергии, который необходим для превращения вещества "А" в вещество "Б" и обратно. Разность между энергетическим уровнем "К" и уровнем "А" К – А = Е₁ и представляет энергию активации при переходе вещества "А" в вещество "Б". При эндотермической реакции, т.е. реакции, при которой энергия поглощается, когда происходит превращение вещества "Б" в вещество "А" молекулы также должны быть активированы до уровня "К". в этом случае к системе чтобы она начала реагировать следует подвести большее количество энергии и поэтому энергия активации Е₂ = К – Б выше, чем энергия активации экзотермической реакции Е₁. итак, при переходе вещества из одного состояния в другое молекулы его должны преодолеть какой-то энергетический барьер. После соединения с ферментом молекула субстрата поднимается на более высокий уровень, поэтому для преодоления ими энергетического барьера требуется значительно меньше энергии, чем до соединения субстрата с ферментом. Энергия активации комплекса "субстрат-фермент" будет меньшей, чем энергия активации чистого субстрата. Например, для разрыва связи между азотом и углеродом в лабораторных условиях необходимо около 210 кДЖ, в то время как биологической системе на разрушение этой связи с помощью ферментов расходуется только 42-50 кДж. Фермент снижает энергию активации и направляет химическую реакцию будто-бы обходным путем через промежуточные реакции, которые требуют меньшей энергии. Промежуточные реакции требуют меньшей энергии активации, чем реакция, идущая без участия катализатора. Поэтому они идут со значительной быстротой, а следовательно, и скорость суммарной реакции АВ – А + В также значительно повышается. Вследствие чего снижается энергия активации? Энергия активации снижается вследствие деформации молекулы субстрата. Эта деформация ослабляет внутримолекулярные связи.