( 1 – содержание мышьяка 9,8 г/л, железа 10 г/л, 2 – то же 17,4 и 10 г/л, 3 – то же 18,6 г/л и 10 г/л, 4 – то же 17,4 г/т, без железа)

Рисунок 11

> k_p , т.е. сродство «фермента» к продукту окисления ( Fe³⁺, As³⁺, As⁵⁺ и другим ингибиторам) больше, чем к субстрату – арсенопириту. Увеличение тангенса угла наклона при постоянной концентрации фермента ( бактерий) характеризует снижение скорости окисления в результате уменьшения начальной концентрации сульфидного мышьяка ( кривая 1 рис. 24) или воздействием других факторов( например отсутствие в растворе дополнительного окислителя Fe³⁺ ( кривая 4 рисунок 11 ). Разница в величине отрезков на оси абсцисс зависит отначальной концентрации сульфидного мышьяка ( кривые 1,2,3 рисунок 11 ) в случае Е = const., т.е. при постоянной концентрации фермента.

При бактериальном выщелачивании сульфидного мышьяка при различной концентрации бактерий ( рисунок 11) в соответствии с уравнением ( 30) линейный характер зависимости скорости реакции окисления основного субстрата – арсенопирита от концентрации «фермента» сохраняется не только на участке начальных скоростей, но и в течении всего процесса. Тангенс угла наклона прямых к оси абсцисс на рисунке 12

Влияние концентрации биомассы на скорость бактериального выщелачивание мышьяка при S ₀ = 17,4 г/л

( 1 -0.25 г/л, 2 – 0,75 г/л, 3 – 1,25 г/л, ; - 1,75 г/л, 5 – 2,5 г/л )

К_м = 3,6 г/л , V₁ = 1,9 г/л ч, К_Р = 0,34 г/л, К_кат = 1,27 ч^-1

Рисунок 12

обратно пропорционален концентрации бактерий. Величина отрезка, отсекаемого прямой на оси абсцисс равна 19,6. В этом случае в соответствии с ( 31 ) при начальной концентрации мышьяка 17,4 г/л соотношение k_m= 19,6 k_p /2,2- К_р и имеет вид гиперболы, асимптотически приближающейся к прямой ( рисунок 13 ), при этом kр = 2,2, где 2,2 разница между абсциссами пересечения прямых м исходной концентрации субстрата , т.е.

 19,6 – 17,4 = 2,2.

Соотношение К_м и К_р в процессе бактериального выщелачивания

Рисунок 13

По одной кинетической кривой, как отмечалось ранее, при конкурентом ингибировании невозможно определить три кинетические величины k_v, kp и Vmax, но они могут быть найдены при вышелачивании продуктов с различной исходной концентрацией мышьяка (S_o). Это можно осуществить при бактериальном выщелачивании мышьяка из золотомышьякового концентрата при различной плотности пульпы, т.е. при Т:Ж = 1:2,5 ; 1:5 и 1:10. Экспериментальные данные, обработанные по методу Корниш-Боуден показывают, что кинетические зависимости выражены параллельными прямыми с отрицательным тангенсом угла наклона к оси абсцисс ( рисунок 14 )

Кинетика выщелачивания сульфидного мышьяка при различной концентрации

Исходного субстрата ( Т:Ж)

1 – S₀ = 8,7 г/л ( Т:Ж = 1:10), 2 – S₀ = 17,4 г/л (Т:Ж=1:5), 3 – S₀ = 18,6 г/л (Т:Ж=1:5),4 - S₀

4 – S₀= 34,8 г/л, концентрация биомассы 2,5 г/л, начальная концентрация железа(II)-10 г/л

Рисунок 14

Путем экстраполяции ординаты  к значению  равному So, на каждой прямой получена точка с координатами S_o и S_o/V. Тогда при условии ( из уравнения ( 30 ) получается

                                          (31)

а из уравнения Михаэлиса-Ментен

                                                                                                 (32)

 По прямой, соединяющей полученные точки с координатами _o; , определяются параметры _max и k_m. Тангенс угла наклона прямой к оси абсцисс равен 1/ _max, а отрезок, отсекаемый на этой оси равен – k_m. Константа Михаэлиса для бактериального выщелачивания мышьяка равна 3,6 г/л, при максимальной скорости выщелачивания 1, 9 г/л для растворов с концентрацией клеток 2,5 г/л и 0,19 г/л при концентрации клеток 0,25 г/л ( см. рисунок12 ).

Из уравнения ( 28) определяется кинетическая константа бактериального выщелачивания сульфидного мышьяка с учетом того, что в единице сухой биомассы содержится 1/1,67 белка . Тогда за 1 час одна весовая часть белка биомассы А.ferrooxidans способна катализировать 1,3 частей арсенопирита. Каталитическая константа в этом случае определяется только на общее количество белка, а не на единицу веса фермента, т.к. фермент, участвующий в окислении не выделен, его вес и число активных центров неизвестны.

По уже известным величинам _max и k_m определяется константа ингибирования K_p, которая при бактериальном выщелачивания мышьяка из арсенопиритового концентрата культурой, неадаптированной к этому концентрату равна 0,34 г/л.

Таким образом, сродство продуктов выщелачивания к ферменту (1/k_p) при бактериальном выщелачивании сульфидного мышьяка, равное 2,94, в 10,8 раза больше сродства исходного субстрата ( арсенопирита), равного 0,27. Это означает , что основная часть фермента клеток связывается при выщелачивании в комплекс с мышьяком, как продуктом выщелачивания и в дальнейшем в каталитическом процессе не участвует. Этим можно объяснить ингибирование процесса выщелачивания при накоплении продуктов выщелачивания.

Таким образом, кинетика процессов бактериального окисления и выщелачивания подчиняется кинетическим закономерностям ферментативного катализа, где в качестве катализаторов выступают ферменты бактериальных клеток. Ингибирование бактериального выщелачивания, например, арсенопирита в мышьяксодержащих концентратах протекает по конкурентному механизму ингибирования. Снижение скорости выщелачивания, наблюдаемое при выщелачивании практически любых сульфидных минералов и концентратов происходит за счет связывания большей части активных ферментов в непродуктивный комплекс с продуктами метаболизма. В этих условиях наиболее эффективным методом интенсификации биогидрометаллургических процессов является поддержание активно растущей биомассы бактерий в пульпе, регуляции плотности пульпы, скорости ее протока и частичного вывода продуктов окисления сульфидов в оборотные растворы, из которых они удаляются во избежания ингибирования процесса.