В хим. состав мембран входят 2 типа липидов (фосфолипиды, холестеролы). В БМ животн. к-ки. более 50% всех липидов сост-т фосфолипиды. Липиды несут разнообр. ф-ции: отвеч. за рецепцию нек. биологически активных веществ, участв-т в дифф-ке ткани, опред-т видовую специфичность. Входят многочисленные белки. Белки могут взаимод-ть с липидн. бислоем за счет электростатич. и (или) межмолекул. сил. Они сравнит.легко м. б. удалены из мембраны. По степени ассоциации с мембраной белки разделяются на: интегральные и периферические. Белки мембран вып-т три основные функции: каталитическую (ферменты), рецепторную и структурную. Углеводы в БМ нах-ся в соединении с белками (гликопротеины) и липидами (гликолипиды). Их ф-ции связ. с контролем за межклет. взаимод., поддержанием иммунного статуса к-ки, обеспечением стабильности белковых молекул в БМ.

Состав БМ: эритроцит – Л 43%, У 8%, Б 49%; миелиновая оболочка нервных клеток – Л 73%, У 7-9%, Б 18%; внутр мембрана митохондрий – Л 23%, У 2-3%, Б 75%.

25. Надмолекулярн. организация мембран.Жидкостно-мозаичная модель строения биол. м. (Сингер и Никольсон, 1972 год): структурн. основу биол. м. сост-т двойной слой фосфолипидов, инкрустир. белками, подобно тому, как инкрустация цветными камешками и стеклышками создает мозаичную картину. При этом разл. поверхн. (или периферич.) и интегр. белки. Липиды нах-ся при физиол. усл. в жидк. агрегатн. состоянии, это позв-т сравнить м. с фосфолипидным морем, по которому плавают белковые "айсберги". Одним из подтвержд. жидк.-моз. модели явл. и тот факт, что в разных м. соотнош. м/ду содерж. белков и фосфолипидов сильно колеблется: кол-во белков в миелин. м. в 2,5 р. меньше, чем липидов, а в митохондриях, напротив, белков в 2,5 раза больше, чем липидов, в то время как, согласно "бутербродной" модели, соотнош. кол-ва белков и липидов во всех м. д. б. одинак. Кроме фосфолипидов и белков в биол. м. сод-ся и др. хим. соед. В м. животн. кл. много холестерина (в сравнимом количестве с фосфолипидами и белками). Жидк.-моз. модель строен. м. в наст. вр. общепринята. Однако, как всякая модель, она дает довольно упрощен.и схематич. картину строения м. В частности, обнаружено, что белк. "айсберги" не всегда свободно плавают в липидном море, а м. б. "заякорены" на внутр. (цитоплазматич.) стр-ры кл. К таким стр-рам отн. микрофиламенты и микротрубочки. Микротрубочки - полые цилиндры диам. ок. 300 нм из особого белка тубулина. Твердокаракасная модель (С.В. Конев): липидн. бислой фиксирован жестк. белк. каркасом, в то вр. как часть мембр. белков может достат. свободно перемещ-ся в плоск-ти липидн. бислоя. Основу липидн. бислоя сост-т молек. фосфолипидов, представл. ацилглицерол, у кот.одна ОН-гр-ка этерифицирована остатком Н₃РО₄. В свою оч. остаток Н₃РО₄ этерифицирован к.-л. спиртом (этаноламин, халин, серин, кардиолепин).

СН₂ - СН - СН₂ R ₁ , R ₂ - «хвост», все остальное – «головка»

|           |           |

С=О    С=О НО-Р=О

|           |         |

R ₁ R ₂ OH сюда прикр-ся эфирн. гр-ка Осн. св-во фосфолипидов амфифильность. В молек. фосфолипидов ч. молек. облад. гидрофобн. св-ми (неполярн. «хвост»), ч. – гидрофильн. (полярн. «головка»). ½ фосф-дов в липидн. бислой вход. молек. холестерина, им. размеры, близк. к молек. фосф-дов. Холестерин заполн-т пустоты в мембр., придавая ей необх. жесткость. Амфифильн. соед. спос. обр-ть замкнутые или плоские бислойн. (или моносл.) стр-ры, в кот. полярн. «гол.» экспонированы в воду. Обр-ие таких стр-р происх. самопроизв. в рез. действ. термодин. сил.Иммобилизация липидов может происходить в результате латерального фазового разделения, приводящего к образованию гелевой фазы, или при их взаимод. с белками. Предполагается, что интегральные белки окружены пограничным слоем липидных молекул (т. наз. аннулярные липиды), подвижность к-рых ограничена или, по крайней мере, нарушена в результате контакта с неровной пов-стью белковой глобулы. Электростатич. (кулоновские; солевые мостики (в белках)) - взаимод. м/ду заряж. хим. группировками. Гидрофобн. - взаимод. м/ду ат. или молек., для кот.термодинамически более выгодно нах-ся в контакте др. с др., нежели в контакте с молекулами воды

26. Периферические и интегральные белки. Мембранные белки. Мол.масса мембранных белков обычно варьирует в пределах от 10 тыс. до 240 тыс. Они значит. разл-ся м/ду собой по прочности связ-ия с М. Белки, наз. периферич. или поверхностными, сравнит. слабо связаны с М. и отдел-ся от нее в мягких условиях, напр. в р-рах, имеющих высокую ионную силу или содержащих комплексоны. Намного прочнее связаны с М. т. наз. интегр., или внутримембр., белки. Чтобы их выделить, требуется, как пр., предварит.разрушить М. с пом. ПАВ или орг. р-рителей. Периферич. белки по своим св-вам мало отл-ся от обычных водорастворим. белков. Характерн. ос-ть интегр. белков - плохая р-римость в воде и склонность к обр-ию ассоциатов. Их удается перевести в р-р при добавлении ПАВ, иногда с помощью орг. р-рителей (напр., 2-хлорэтанола, бутанола, ДМФА). Особенность интегр. белков - наличие в их полипептидной цепи довольно протяженных уч-ков с преобладающим содерж. неполярн. АК. Как прав., эти уч-ки им. конформацию a-спирали, на наружной стороне кот.располож. бок. углеводородн. фрагменты аминокислотных остатков, в рез. чего вся спираль, в целом, приобретает гидрофобн. хар-р. Доля a-спиральных уч-ков в мембранных белках довольно велика (составляет 30-50%), остальная ч. полипептидн. цепи нах-ся преим. в форме неупорядоченного клубка. Участков с b-структурой, как прав., мало. Гидрофобные a-спиральные уч-ки интегр. белков обычно сод-т от 17 до 26 АК-ых ост-ков, что вполне дост., чтобы полипептидная цепь однократно пересекла биол. М. В белках, кот.пронизывают биол. М. насквозь, такие гидрофобные тяжи соед-ют м/ду соб. полярные области белковой молекулы, находящиеся на противоположных сторонах М. У белков, располож. только на одной стороне биол. М. и погруженных в нее лишь частично, a-спирали служат своеобразным гидрофобным "якорем", прочно удерживающим белок в М. В нек-рых случ. "заякоривание" белков в биол. М. происх. при пом. ковалентно связ. с ними липидов. Типичные примеры белков, к-рые удерживаются в биол. М. благ. гидрофобн. a-спиральному уч-ку полипептидн. цепи,-цитохром b5-редуктаза и цитохром b5. К белкам, полипептидн. цепь кот.однократно пересекает биол. М., относятся, напр., антигены тканевой совместимости и мембраносвязанные иммуноглобулины, к белкам, пересекающим биол. М. более одного раза, - бактериородопсин. Нередко мембранные белки предст. соб. сложн. комплексы, состоящ. из неск. субъединиц (напр., цитохром с-ок-сидаза состоит из 12 субъединиц). Мембранные белки наряду с липидами игр.важн. структурн. роль, кроме этого они ответственны за выполнение подавляющего большинства специализир. ф-ций отдельных М. Они служ. катализаторами протекающих в М. и на их пов-сти р-ций (напр., дыхание), уч-т в рецепции гормональных и антигенных сигналов и т.п. (напр., аденилатциклаза), вып-т транспортные ф-ции, обеспеч-т пиноцитоз (захват клеточной пов-ю и поглощение кл. ж-ти), хемотаксис (перемещение кл., обусловл. градиентом концентраций к.-л. в-ва в среде) и т.п. Мн. из периферич. белков-компоненты цитоскелета (совокупность филаментов и микротрубочек цитоплазмы) и связанных с ним сократит.элементов, к-рые обусловливают форму клетки и ее движение. Ферментативная активность присуща мн. мембраносвя-занным белкам, причем мембраны разл. клеток и отдельных органоидов имеют свой характерный набор ферментов. Как правило, ферментные белки располагаются в биол. М. в опред. порядке, кот.делает возм. последовательное протекание р-ций метаболии, цикла.

М. предст. динамич. стр-ру. Выд. неск. типов подвижн-ти мембр. компонентов: 1) вращат. движ. молекул фосфолипидов. Время вращат. корреляции молек. ф-дов 10-9 с; 2) латеральн. подв-ть (движ. м-лы ф-дов в плоск-ти М. За 1 с м-ла ф-да перемещ-ся на 5 тыс нм); 3) флип-флоп переходы – перескоки ф-дов м/ду монослоями (минуты и часы). Время вращат. корреляции молекулы молек. белков 10-5 с. Функционир. мембр. стр-р осущ-ся в рез.их конформац. подв-ти. Многие биохим. проц. перенесены внутрь М., т.к. в М. низк. диэлектрич. прониц-ть (3). Сам.важн. структ. переход в М. – переход м/ду тв. кристаллич. (квазитвердокристаллич.) состоян. и жидкокрист. Этот переход наз. фазовым переходом в М. Он завис.от состава М. и лежит в физиол. диапазоне температур.