Без конкурентный – в одинаковой степени влияет на Км и на Vmax .

Ингибиторы смешенного типа.

Аллостерические активаторы ферментов – это активаторы которые взаимодействуют с ферментом в центре не совпадающем с активным центром.

Энергия активации ( Ea ) -это энергия необходимая для достижения активированного состояния (тот избыток энергии которым они должны обладать чтобы вступить в реакцию). Фермент снижает Еа увеличивая число активирующих молекул, становящихся реакционно способными на более низком энергетическом уровне (характерно наличие 2 переходных состояний ES и EP) E+S↔ES→EX→EP→E+P

14. Структура и функции гемоглобина.В 1968 г. Перутц впервые получил рентгеноструктурные изображения молекулы гемоглобина. Молекула Нb (гемоглобина) состоит из 4-х субъединиц (2-х альфа и 2-х бетта), между которыми находится гидрофобная полость, в которой происходит связывание 2,3 ДФГ – дифосфоглицерата, который является регулятором сродства гемоглобина к О₂. Каждая субъединица в молекуле гемоглобина содержит свой 4 ферропротопорфирин. О₂ в молекуле гемоглобина связывается обратимо с ионами 2х валентного железа, гема (протоферина 9). Основная функция Hb это перенос дыхательных газов.

Углекислый газ связывается с аминогруппами n концевых участков в амино-полипептидной цепи Hb .

Регуляция сродства Hb к О₂ осуществляется на нескольких уровнях:

1. атомарный ур-нь - на уровне атома железа происходит специфическое связывание молекулой О₂

2. на молекулярном – молекула белка гемоглобина контролирует связывание молекулы О₂

На клеточном – эритроцит обеспечивает циркуляцию Hb в кровотоке предотвращая окисление Hb и обеспечивает необходимую концентрацию регуляторов (2,3ДФГ).

4. на тканевом (изменяя скорость кровотока).

Эритроцит передает иону Fe гемма информацию об обеспеченности организма О_2.

Мед гемоглобин содержит Fe (///) не способен обратимо связывать мол. О₂.

Формы молекулы Hb :

1. дезоксиформа (Hb)

2. оксиформа (Hb(O₂)₄)

Медформа (Hb(Fe( /// ))

Карбогемоглобин (HbCO)

Fe (//) способна образовывать 6 кординационных связей, 4 связи ион Fe гемма образует в плоскости гемма с 4 атомами азота. 5-ая кардиционная связь образуется ионами Fe гемма с атомами азота гистидина полипептидной цепи гемоглобина. 6-ая кординацционная связь образуется с молекулой О₂

Связывание ионам Fe молекулы O ₂ приводит к изменениям объёма иона Fe , выходу иона Fe из плоскости гемма это приводит к перемещению молекулы гистидина в гемоглобин. Вся структура молекулы белка гемоглобина претерпевает функционально-направленное изменение, дезокси -гемоглобин превращается в окси-гемоглобин.

Для молекулы Hb впервые, удалось проследить весь путь от изменения электронной плотности иона Fe до физиологического акта дыхания.

Кривая оксигеназы и Hb отражает процесс связывания О₂ и перехода дезокси-гемоглобина в окси-гемоглобин.

(ГРАФИК)

Р₅₀-величина характеризующая сродство Hb к О₂

Р₅₀=порциальному давлению О₂ при котором 50% Hb находится в окси-форме.

Для Hb человека Р₅₀=14мл.рт.ст.

Степень кооперативности процесса определяется взаимодействием активных центров в м-ле белка и может быть рассчитано по ур-нию Хилла: lgY/1-Y=n lgP_o2/P₅₀

Стр-ра НК: НК представляет собой линейную полинуклеотидную цепочку в которой 5’ гидроксильную группу первого нуклеотида связана фосфодиэфирной связью с 3’ гидроксильной группой другого нуклеотида.

Нуклеотид=нуклеозид+остаток фосфорной к-ты.

Нуклеозид=азотистое основание+остаток сахара.

Нуклеиновые к-ты открыты швейцарским биохимиком Ф. Мишером.

Первичная структура НК – это последовательность нуклеотидов в молекуле НК.

Состав НК:

- Нуклеиновые к-ты – полимеры, построенные из нуклеотидов, соединенных между собой фосфодиэфирными связями.

- Нуклеотиды состоят из остатков азотистого основания, пентозы и фосфорной к-ты.