Ферменты – органические катализаторы белковой природы, обладающие специфичностью к субстрату. Они обеспечивают последовательность и взаимосвязанность многих сложных биохимических превращений в клетках растений, животных и микроорганизмов.

В настоящее время уже известно более 2000 ферментов, хотя в живой природе их конечно во много раз больше.

По строению все ферменты можно разделить на две группы:

− ферменты, состоящие только из белка, обладающего каталитическими свойствами, и являющиеся однокомпонентными;

− ферменты, состоящие из белковой части (апофермента) и связанного с ней органического вещества небелковой природы, называемого простетической группой. Эти ферменты являются двухкомпонентными. Апофермент оказывает решающее действие на специфичность фермента, а соединение белка с простетической группой приводит к огромному возрастанию его каталитической активности. Основная масса ферментов являются двухкомпонентными.

Простетическими группами многих ферментов являются витамины и их производные.

В состав многих ферментов входят металлы, придающие им активность. Такие металлы называют кофакторами. Ряд ферментов усиливает свою активность в присутствии магния, марганца, цинка, меди, кобальта.

Характерной особенностью ферментов является их высокая каталитическая активность, в значительной степени превосходящая активность химических катализаторов. Ферменты обладают способностью ускорять реакции в 10⁸−10¹¹ раз. Механизм действия ферментов, как и химических катализаторов, связан с тем, что они снижают энергию активации, необходимую для осуществления определенной реакции, направляя ее обходным путем через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньше энергии активации.

Второй особенностью ферментов является избирательность их действия. Например, инвертаза разлагает сахарозу, но не действует на другие дисахариды.

Многие ферменты действуют только на определенный вид связей. Например, пепсин гидролизует пептидные связи в молекуле белка.

Ряд ферментов катализирует определенные группы реакций. Так, ферменты называемые липазами, катализируют гидролиз любых сложных эфиров, включая и жиры.

Третьим свойством, отличающим ферменты от химических катализаторов, является их большая лабильность, т. е. чувствительность к внешним воздействиям среды (влиянию температуры, рН и т. д.).

Достоинством ферментов перед химическими катализаторами является то обстоятельство, что они действуют при нормальном давлении и при относительно низких температурах – от 20 до 70 °С.

По типу катализируемой реакции все ферменты делятся на шесть классов:

− оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстанови­тельные реакции;

− трансферазы (ферменты переноса), катализирующие реакции переноса метильных или аминогрупп от субстрата (донора) к акцептору;

− гидролазы, осуществляющие реакции гидролиза с участием воды;

− лиазы, катализирующие негидролитическое расщепление субстратов и отщепление от них тех или иных групп;

− изомеразы, катализирующие превращения органических соединений в их изомеры;

− лигазы, катализирующие соединения двух молекул субстрата путем образования связей С–О, С–S, C–N, или С–С с отщеплением фосфорной кислоты.

Концентрацию фермента определяют по его активности, которая характеризуется скоростью катализируемой им реакции, и выражается в единицах фермента. За единицу фермента принимают такое его количество, которое необходимо для превращения одного микромоля сложного вещества в простые за 1 мин при 25 ^оС и оптимальных для активности фермента рН и концентрации субстрата превращаемого сложного вещества. Активность фермента во много раз выше неочищенного ферментного препарата.