Кинетика биохимических процессов зависит от ряда факторов: химической природы реагирующих веществ, концентраций самого фермента и субстрата, температуры и реакции среды рН, наличия активаторов и ингибиторов.

Скорость биохимических процессов зависит от природы субстрата и его атакуемости. Под атакуемостью понимают его податливость действию фермента, которая зависит от структуры субстрата. Например, атакуемость амилазами крахмала, полученного из зерна различных культур или из разных частей одного и того же зерна неодинакова, она увеличивается с уменьшением размера крахмальных зерен, то есть с увеличением их относительной поверхности, а также при механическом воздействии на структуру крахмала, например, при длительном помоле зерна. Однако действие амилаз значительно усиливается, если крахмал подвергнуть клейстеризации. Поэтому в тех отраслях пищевой промышленности, где крахмал служит источником сахаров за счет расщепления его амилолитическими ферментами, для увеличения степени осахаривания чаще всего его клейстеризуют путем заваривания муки.

Атакуемость белка протеиназами зависит от строения белковой молекулы: чем плотнее и прочнее структура белка, тем ниже его атакуемость ферментами.

Количество в молекуле определенных химических групп, например, сульфгидрильных и др. также влияет на атакуемость белка. Если эти группы каким-то образом блокировать, то уменьшается атакуемость субстрата ферментами.

Скорость биохимических процессов зависит от концентрации самого фермента и реагирующих веществ. При избытке субстрата скорость реакции определяется прежде всего концентрацией фермента. Чем она выше, тем быстрее идут реакции.

При невысоких концентрациях субстрата зависимость скорости реакции от концентрации участвующих в реакции веществ носит линейный характер, т. е. с увеличением концентрации субстрата она возрастает. Однако по мере увеличения концентрации реагирующих веществ скорость реакции замедляется, достигает максимального значения и в дальнейшем остается постоянной. В то же время большие концентрации субстрата могут выполнять роль ингибиторов. В итоге скорость реакции падает.

Наиболее существенное влияние на активность ферментов и скорость биохимических процессов оказывают температура и реакция среды (рН). С повышением температуры активность ферментов возрастает, достигает максимума, а затем снижается. Оптимальной температурой для действия фермента является та, при которой его активность наибольшая.

Температурный оптимум для ферментов растительного происхождения составляет около 40–50 °С. Снижение активности фермента при высоких температурах связано с процессами денатурации белка. Полное прекращение деятельности ферментов происходит при температурах, близких к 100 °С. Однако это не относится к термофильным ферментам, которые переносят кратковременное нагревание даже до температуры более 100 °С.

Каждый фермент проявляет свое действие в узких пределах значений рН. В определенной зоне активность фермента наибольшая, эта зона называется оптимальной зоной рН. Одни из ферментов имеют наибольшую активность в кислой среде, другие – в нейтральной, третьи – в щелочной.

Скорость биохимических процессов может быть увеличена в присутствии активаторов. Многие ферменты активизируются под действием веществ, содержащих сульфгидрильные группы. В то же время существуют и ингибиторы ферментов, подавляющие их активность (соли тяжелых металлов и др.).

На скорость биохимических процессов также может влиять степень очистки фермента.

Воздействие микроорганизмов на субстрат состоит в биохимическом изменении его составных частей под влиянием ферментов, синтезируемых микробной клеткой в процессе ее роста и обмена веществ. Различные виды микроорганизмов синтезируют разные ферменты, которые интенсифицируют биохимические превращения специфических субстратов в определенные продукты.

Так при производстве спирта амилазы плесневых грибов или солода переводят крахмал сусла в моно- и дисахариды, из которых комплексом ферментов дрожжей вырабатываются этиловый спирт и углекислый газ.

В пивном сусле подобные превращения осуществляются с помощью ферментов солода. Параллельно под действием амилаз солода протекают процессы превращения белков в пептиды и аминокислоты, которые также участвуют в обмене веществ дрожжевой клетки и входят в состав готового пива.

Пищевые кислоты, например лимонная и молочная, являются продуктами жизнедеятельности соответственно плесневых грибов и молочнокислых бактерий при переработке сахарозы, содержащейся в свеклосахарной мелассе.