Материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления пользователям Интернета и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав.
© 2018 - 2024
Значение темы: процесс изучения темы направлен на формирование у выпускника следующих компетенций: ОК-1; ОК-5; ОПК-1; ОПК-2; ОПК-7; ОПК-9; ПК-5.
Цель занятия: после изучения темы студент должен:
Знать: Зн. 1, Зн. 2, Зн. 3, Зн. 4, Зн. 5, Зн. 6, Зн. 7, Зн. 8, Зн. 9.
Уметь: Ум. 1, Ум. 2, Ум. 3, Ум. 4, Ум. 5; Ум. 6, Ум. 7, Ум. 8, Ум. 9.
Владеть: Вл. 1.
Основные фундаментальные положения
Многообразие функций, выполняемых белками в организме, связано с многообразием их структурных вариаций.
Переваривание белков – процесс последовательного гидролиза полимеров протеолитическими ферментами желудка и кишечника до все более мелких фрагментов и, в конечном счете, до аминокислот.
Транспорт аминокислот через клеточные мембраны происходит с затратой энергии.
Известны три вида азотистого баланса (соотношения поступаемого с пищей белкового азота и выводимого из организма) – положительный, отрицательный и азотистое равновесие.
Пищевая ценность белков определяется наличием незаменимых аминокислот, доступностью белковых молекул действию протеолитических ферментов ЖКТ и соответствием аминокислотного спектра поступаемых белков аминокислотному составу белков организма.
Основные источники свободных аминокислот в организме – переваривание пищевых белков и обновление тканевых белков.
Помимо участия в биосинтезе белков протеиногенные аминокислоты подвергаются химическим модификациям (дезаминирование, трансаминирование, трансметилирование, декарбоксилирование), приводящим к образованию жизненно важных метаболитов.
Между различными тканями происходит интенсивный обмен свободными аминокислотами, что свидетельствует о сбалансированности процессов распада белков и их биосинтеза.
Центральным звеном переаминирования аминокислот является система «глутаминовая кислота – 2-оксоглутаровая кислота».
Аммиак – чрезвычайно токсичный продукт, особенно для клеток ЦНС. Основными способами его обезвреживания и элиминации являются биосинтез мочевины, образование амидов и аммонийных солей.
Вопросы для изучения темы
1. Пищевые белки как источник аминокислот. Потребность в белках. Критерии пищевой ценности белков. Другие источники аминокислот в крови и тканях.
2. Гидролиз белков в ЖКТ. Проферменты протеаз желудка и их активация. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального секретов. Протеиназы поджелудочной железы.
3. Превращения аминокислот под влиянием микрофлоры кишечника и обзвреживание образующихся при этом метаболитов. Механизмы транспорта аминокислот в клетки кишечника. Схема γ-глутамильного цикла.
4. Окислительное дезаминирование аминокислот: биологическое значение процесса, роль витаминов.
5. Непрямое дезаминирование. Трансаминирование: аминотрансферазы, роль системы 2-оксо-глутаровая – глутаминовая кислоты.
6. Судьба углеродного скелета аминокислот после дезаминирования.
7. Механизмы токсического действия аммиака.
8. Пути обезвреживания аммиака: синтез мочевины, амидирование, синтез аланина, аммонийных солей.
9. Орнитиновый цикл: локализация, последовательность реакций.
10. Механизм развития наследственных и приобретенных гипераммониемий.
11. Трансметилирование аминокислот. Механизмы.
Вопросы, вынесенные на самостоятельное изучение
1. Аминокислотный состав пищевых белков в аспекте пищевой ценности.
Вопросы для самоконтроля
1. Назовите функции белков в организме.
2. Назовите белок, являющийся одновременно структурным, каталитическим и выполняющим механохимическую функцию.
3. При каких состояниях азотистый баланс является положительным, отрицательным, когда обнаруживается азотистое равновесие?
4. При каком условии определен коэффициент изнашивания и чему он равен?
5. Суточная потребность в белках составляет ______.
6. Критерии пищевой ценности белка.
7. Содержание белка в мясных и молочных продуктах, злаках, бобовых и картофеле. Назовите наиболее ценные в пищевом отношении белки.
8. Назовите условия, необходимые для нормального переваривания белка в желудке.
9. Какие связи атакует в белках пепсин?
10. Нарисуйте схему активации протеолитических ферментов тонкого кишечника.
11. Какие связи атакуют в белках трипсин, химотрипсин, карбокси- и аминопептидазы?
12. Какие токсические продукты превращения аминокислот образуются под действием микрофлоры кишечника? Как происходит их обезвреживание?
13. Нарисуйте схему последовательного расщепления белка протеолитическими ферментами пищеварительного тракта человека.
14. Изобразите структурную формулу трипептида, участвующего в транспорте аминокислот в тонком кишечнике.
15. Как происходит регенерация глутатиона, используемого в процессе транспорта аминокислот в тонком кишечнике (схема)?
16. Энергоемкость процесса всасывания аминокислот в тонком кишечнике.
17. Какие факторы способствуют всасыванию нативных белков в кишечнике новорожденных?
18. Смысл парентерального белкового питания и его особенности.
19. Назовите источники и пути использования аминокислот в организме.
20. Скорость синтеза белка у взрослого (масса тела 70 кг) составляет ______ или ______ азота на кг массы в сутки.
21. Назовите пути превращения аминокислот, не используемых в биосинтезах.
22. Изобразите структурными формулами схему переаминирования глутаминовой и пировиноградной кислот.
23. Какие при этом образуются продукты, их возможная судьба.
24. Составьте схему взаимосвязи переаминирования и дезаминирования.
25. Назовите важнейшие реакции переаминирования.
26. Назовите коферменты трансаминаз, производными какого витамина они являются?
27. Что происходит с кетокислотами, образующимися при окислительном дезаминировании аминокислот?
28. Почему при усиленном распаде аминокислот вследствие энергетического голода ускоряется накопление кетоновых тел?
29. Назовите 4 пути обезвреживания аммиака.
30. Где преимущественно протекает образование глутамина и аспарагина? Значение процесса их образования?
31. Где и как образуются аммонийные соли?
32. Изобразите структурными формулами последовательность процессов орнитинового цикла.
33. Назовите: а) важнейшие донаторы метильных групп; б) переносчики метильных групп; в) важнейшие продукты переметилирования.
34. Перечислите примеры реакций трансметилирования в процессах синтеза фосфатидилхолина, карнитина, креатина, катехоламинов и др.
35. Каким путем происходит регенерация метеонина?
36. Какие вещества могут являться донорами метильной группы в процессе регенерации метионина?
37. Перечислите причины, приводящие к гомоцистинурии?
38. Приведите примеры реакций, в котрых донором метильной группы служит цианокобаламин, фолиевая кислота.
39. Какова биологическая роль гомоцистеина в организме?
40. Каким образом связаны между собой пути обмена метионина и цистеина в организме?
Ситуационные задачи
1. Потребность в белках определяется величиной энерготрат – за счет белка организм должен получать 18% всей расходуемой энергии. Чему равна потребность в белке человека преимущественно умственного труда.
2. Энерготраты человека, занятого тяжелым физическим трудом, составляют 3500 ккал. Рассчитайте суточную потребность в белке.
3. Энерготраты биатлониста составляют 5000 ккал. В составе рациона присутствуют 30 г коллагена. Каким должно быть общее количество белка в суточном рационе?
4. В организме лабораторного животного осуществляется биосинтез специфического белка, содержащего тирозин, метионин и гистидин в соотношении 2:3:1. Сколько пищевого белка необходимо вводить в организм, если соотношение перечисленных аминокислот в нем равно 1:3:1? Какие аминокислоты окажутся в относительном избытке?
5. Может ли произойти переваривание белка в желудочно-кишечном тракте при полном отсутствии пепсина?
6. Напишите продукты, которые образуются при действии трипсина на следующие пептиды:
а) мет-лиз-ала-фен-гис-лиз-лей-изолей-гли-арг-фен-тир-арг;
б) лиз-ала-фен-тир-арг-гис-изолей-гли-арг-лиз-три-тир.
7. Напишите продукты, которые образуются при действии химотрипсина на следующие пептиды:
а) мет-ала-гис-лей-гли-гли-тир-арг-изолей-три-ала-тир-гли;
б) ала-лей-фен-гли-сер-мет-гли-изолей-про-три-фен-ала-гли-сер.
8. Потребление 1 г белка сопровождается образованием 0,16 г азота в форме мочевины. Энерготраты человека равны 4000 ккал/сут и полностью обеспечиваются рационом. Какова доля белка в энерготратах, если за сутки с мочой выделяется 22 г азота в форме мочевины?
9. Какие соединения, и в каком количестве затрачиваются на синтез 20 моль мочевины?
10. Сколько затрачено энергии (в моль АТФ) в процессе биосинтеза мочевины, если при этом образовалось 15 моль фумарата?
11. В сыворотке крови снижено содержание мочевины. О чем это может свидетельствовать, если известно, что организм исследуемого не страдает белковым голоданием?
12. Под действием аланинаминотрансферазы (АЛТ) мышц в реакции между a-кетоглутаратом и аланином за 1 ч образовалось 110 мг глутамата. Какое количество глутамата образуется за 2 ч под действием АЛТ печени, активность которой в 5 раз выше, чем в мышцах?
13. Если инкубировать аспарагиновую кислоту, содержащую метку (14С) в a-положении, с тканью печени, то в составе какого соединения обнаружится метка?
14. В каких соединениях обнаружится радиометка, принадлежащая атому углерода в углекислоте (Н2СО3), если ее инкубировали с печеночной тканью, осуществляющей тканевое дыхание?
15. У пациентов А. и Б., находящихся в различных отделениях ОКБ с диагнозами «состояние после острого инфаркта миокарда» и «хронический токсический гепатит» повышено содержание в крови АЛТ и АСТ. В чем общность механизмов развития гиперферментемии?
16. Кошкам, голодавшим в течение 12 ч, дали аминокислотную смесь, содержащую все аминокислоты, за исключением аргинина. Через 2 ч содержание аммиака у животных в крови возросло до 140 мкг/л и появились клинические симптомы гипераммониемии (кома, судороги). В контрольной группе животных, получавших полную смесь аминокислот, симптомов не наблюдалось.
- почему отсутствие аргинина привело к гипераммониемии?
- напишите реакцию, скорость которой снижается в отсутствии аргинина, назовите фермент.
- можно ли аргинин заменить орнитином?
17. Дополните схему недостающими компонентами:
Фенилаланин → 1 → 2 → 3 → 4 → Адреналин.
18. Через 60 минут после введения раствора глюкозы в желудок крысам, голодавшим в течение 12 часов, наблюдалось значительное (на 55%) снижение в крови концентрации таких аминокислот, как лейцин, изолейцин, триптофан и т.д. Объясните, почему это произошло.
19. С пищей в организм ребенка поступило 60 г. белка в сутки. С мочой за это же время выделилось 14 г азота. Каков азотистый баланс у ребенка, о чем он свидетельствует?
20. У детей часто вирус гриппа нарушает синтез фермента карбомаилфосфатсинтетазы. При этом возникает рвота, головокружение, судороги, возможна потеря сознания. Укажите причину наблюдаемых симптомов. Для этого:
а) напишите схему орнитинового цикла;
б) укажите, концентрация какого вещества повышается в крови;
в) объясните механизм его токсического действия на нервную систему;
г) объясните, какую диету можно рекомендовать при данном нарушении.
Лабораторная работа
1. Определение показателей азотистого обмена в плазме и сыворотке крови и моче.
Тема №14
Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины, биологическая роль, инактивация. Особенности обмена отдельных аминокислот. Метаболизм пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, регуляция. Нарушения обмена аминокислот и нуклеотидов.
Значение темы: процесс изучения темы направлен на формирование у выпускника следующих компетенций: ОК-1; ОК-5; ОПК-1; ОПК-2; ОПК-7; ОПК-9; ПК-5.
Цель занятия: после изучения темы студент должен:
Знать: Зн. 1, Зн. 2, Зн. 3, Зн. 4, Зн. 5, Зн. 6, Зн. 7, Зн. 8, Зн. 9.
Уметь: Ум. 1, Ум. 2, Ум. 3, Ум. 4, Ум. 5; Ум. 6, Ум. 7, Ум. 8, Ум. 9.
Владеть: Вл. 1.
Дата: 2019-03-05, просмотров: 484.