Белки также называют протеинами.

Исключительное значение белков в биологических системах обусловлено рядом свойств, наиболее важные из которых следующие:

- белки обладают практически неисчерпаемым разнообразием химического строения, поэтому они являются важнейшими информационными молекулами, несущими информацию обо всем многообразии жизни на Земле;

- белки обладают уникальной способностью безошибочно распознавать биоорганические молекулы и избирательно взаимодействовать как между собой, так и с другими молекулами;

- белки способны очень тонко реагировать на изменение внешней и внутренней среды организма изменением своей внутримолекулярной структуры;

- белкам свойственны многочисленные функции, важнейшая из которых каталитическая. Наряду с этой функцией белки выполняют структурную, рецепторную, транспортную, защитную, питательную, сократительную, регуляторную.

Полипептидная теория строения белковой молекулы впервые предложена Э.Фишером в начале XX в. на базе выдвинутых А.Я.Данилевским идей о роли пептидных связей в строении белка. Согласно полипептидной теории белковые молекулы представляют собой гигантские полипептиды, построенные из многих десятков – сотен остатков аминокислот.

Строение полипептидной цепи детально изучено. Установлено растояние между атомами углерода и азота пептидной связи, оно равно 0,13 нм, что меньше, чем длина одинарной связи (0,15), но больше, чем длина двойной связи (0,12 нм). Следовательно, пептидная связь имеет характер частично двойной связи вследствие сопряжения электронов π- связи карбонильной группы со свободными электронами атома азота. Поэтому пептидная связь имеет плоскую конфигурацию: все четыре атома (C, N, O, H) лежат в одной плоскости. Атом кислорода группы СО и атом водорода группы –N Н находятся в транс – положении относительно связи С – N .  Таким образом, полипептидная цепь составлена из ряда жестких плоскостей, чередующихся с группировками СНR. Атомы углерода и азота в цепи располагаются приблизительно в одной плоскости, в то время как атомы Н и группировки СНR расположены к этой плоскости под углом 109^о28'. При этом в соседних аминокислотных остатках атомы водорода и радикалы направлены противоположно. В результате полипептидная цепь представляет собой гибкую полужесткую структуру, в которой плоскости пептидных связей свободно вращаются относительно α – углеродного атома аминокислот.

Главная цепь, монотонно построенная из большого числа фрагментов – NH – CHR – CO –, окружена разнообразными по химической природе боковыми цепями. Характер радикалов оказывает большое влияние на пространственную конфигурацию полипептидной цепи, определяет круг химических реакций, свойственных белкам.и оказывает влияние на функциональную активность белков.

В соответствии с законами термодинамики белки стремятся занять минимальный объем в окружающем пространстве. Каждая вновь синтезированная белковая цепочка самопроизвольно сворачивается, принимая максимально компактную форму и минимальный объем.

Конформация белковой молекулы включает четыре уровня: первичный (определенная последовательность аминокислот), вторичный (α-спирали и β-складки), третичный (компактную глобулу) и четвертичный (ассоциацию отдельных субъединиц) структуры. В формировании конформации белков принимают участие различные типы связей и взаимодействий: ковалентные, электростатические связи и гидрофобные взаимодействия.

 (табл. 2).

Таблица 2

Характеристика четырех структур белковых молекул

В настоящее время в связи с накоплением новых научных данных рассматривают также надвторичную и доменную структуры белков.

Различают химические, физические и биологические свойства белков.

Химические свойства. Отличаются исключительным разнообразием. Обладая аминокислотными радикалами различной химической природы, белки способны вступать в разнообразные реакции.

 В зависимости от соотношения противоположно заряженных ионов белковая молекула получает суммарный положительный или отрицательный заряд. Для характеристики кислотно-основных свойств молекул белков и аминокислот используется такой показатель, как изоэлектрическая точка.

Изоэлектрическая точка белка ( pJ) – это значение рН среды, при котором молекула белка электронейтральна и не перемещается в электрическом поле.

Белки, как и аминокислоты, являясь амфотерными соединениями, могут диссоциировать как кислоты и как основания. В кислой среде (рН<7) происходит подавление диссоциации белка по карбоксильным группам, в этом случае молекула белка заряжается положительно. В щелочной среде (рН>7) подавляется диссоциация белка по аминогруппе, и молекула заряжается отрицательно.

Изоэлектрическая точка кислых белков (с повышенным содержанием дикарбоновых кислот) лежит в слабокислой области, а изоэлектрическая точка основных белков (с повышенным содержанием диаминокислот) – в слабощелочной области.

В водном растворе белков, их молекулы заряжены и гидратированы, что обусловливает устойчивость белковых растворов. Однако при высокой концентрации солей, ионы которых тоже гидратированы, происходит разрушение водных оболочек белковых молекул и нейтрализация их заряда адсорбирующими противоионами соли. Белковые частицы слипаются и выпадают в осадок. Таков механизм высаливания белков, он используется для выделения отдельных белков из смеси.

Физические свойства.  Молекулярная масса белков составляет десятки – сотни тысяч дальтон* и более. Растворы белков обладают следующими свойствами: они подвижны в электрическом поле, оптически активны, способны рассеивать свет и поглощать ультрофиолетовое излучение. Одним из важных свойств является способность адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и ионы. С этим свойством белков связана их транспортная функция в организме.

Биологические свойства. Они обладают биокаталитической активностью. Многие белки выполняют роль катализаторов биохимических процессов. Другое важное свойство – гормональная активность, т.е. способность воздействовать на целые группы химических реакций в организме.

Особым свойством белков является их способность к денатурации. Белки, обладающие всеми характерными природными свойствами, называют нативными. Часто под влиянием мягкой обработки или при резких физических или химических воздействиях белки теряют нативность и переходят в денатурированное состояние. Изменение уникальной структуры нативного белка, сопровождающееся обратимой или необратимой потерей характерных для него свойств, называют денатурацией. При обратимой денатурации, как правило, нарушается четвертичная, третичная и частично вторичная структуры белковой молекулы, но не происходит каких–либо изменений первичной структуры. В случае обратимой денатурации при определенных условиях денатурированный белок можно частично или полностью вернуть к нативному состоянию, такой белок называют ренатурированным, а процесс – ренатурацией.

При необратимой денатурации происходит глубокое нарушение структуры белка, в результате чего ренатурация невозможна.

Классификация белков

В связи с огромным разнообразием белков, различием их физических, химических свойств и биологических функций вопрос о классификации и номенклатуре белков разработан далеко не полностью, т.е. строго научная классификация пока отсутствует.

По степени сложности белки делят на две группы: простые – протеины и сложные – протеиды.

Протеины. К простым белкам относятся альбумины, глобулины, проламины, глютелины, гистоны, протамины, протеноиды. В основу классификации положены растворимость в специфических растворителях и некоторые химические свойства (основность, кислотность). По своим функциям они разнообразны. Протеины – важнейшие компоненты пищевых продуктов.

Сложные белки. В зависимости от природы небелковой части (простетической группы) они делятся на гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, металлопротеины, нуклеопротеины. Фактически многие из этих белков представляют комплексы смешанных макромолекул. Отрыв простетической группы приводит к понижению стабильности белкового компонента, а часто к его денатурации.

По форме молекулы белки делят на волокнистые (фибриллярные) и корпускулярные (глобулярные). Подавляющее число природных белков являются корпускулярными.

По выполняемым функциям белки делят на следующие группы: каталитически активные, белки – гормоны, регуляторные, токсические, транспортные, структурные, защитные, сократительные, рецепторные, белки – ингибиторы ферментов, белки вирусных оболочек, белки с иными функциями.

Задания для самостоятельного изучения

1. Методы определения последовательности аминокислот в пептидах (метод Сенгера, метод Эдмана, метод Акабори, метод хроматографии).

2. Методы определения аминокислотного состава белка:

а) метод высаливания;

б) распределительная (бумажная) хроматография;

в) ионно-обменная хроматография;

г) афинная хроматография;

д) метод гель-фильтрации;

е) метод электрофореза.

3. Классификация белков:

Cложные белки:

а) флавопротеины;

б) нуклеопротеины;

в) липопротеины;

г) фосфопротеины;

д) гликопротеины;

е) металлопротеины.

Простые белки:

а) протамины;

б) гистоны;

в) альбумины;

г) глобулины;

д) проламины;

е) протеноиды.

Тема «НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ»

Нуклеиновые кислоты - это высокомолекулярные соединения, характеризующиеся определенным элементарным составом и распадающиеся при гидролизе на азотистые основания, пентозу и фосфорную кислоту.

Нуклеиновые кислоты были открыты в 1868 г. швейцарским врачом Ф. Мишером, который получил из лейкоцитов и спермы рыб вещество небелковой природы с высоким содержанием фосфора и назвал его нуклеином (лат. nucleus – ядро).

Нуклеиновые кислоты выполняют в организме ряд важнейших функций. Они обеспечивают хранение и передачу генетической информации, и они же участвуют в тех механизмах, при помощи которых эта информация реализуется в процессе синтеза всех клеточных белков.

Структурными блоками гигантских молекул нуклеиновых кислот являются нуклеотиды. Каждый нуклеотид содержит три различных компонента: азотистое (пуриновое или пиримидиновое) основание, моносахарид пентозу (рибозу или дезоксирибозу), остаток фосфорной кислоты. Эти компоненты соединены друг с другом в такой последовательности: азотистое основание – пентоза – фосфат. Соседние нуклеотиды соединены друг с другом посредством эфирной связи между моносахаридом и фосфатом другого нуклеотида.

Гидролиз нуклеиновых кислот, выделенных из ядер клеток, показал, что они состоят из пуриновых (аденин, гуанин) и пиримидиновых оснований (цитозин, тимин), дезоксирибозы и фосфорной кислоты. Эта кислота была названа дезоксирибонуклеиновой (ДНК). Из дрожжей была получена другая нуклеиновая кислота, содержащая вместо дезоксирибозы рибозу. Ее назвали рибонуклеиновой кислотой (РНК). В нее входят основания – аденин, урацил, цитозин и гуанин.