Поможем в ✍️ написании учебной работы

Имя

Поможем с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой

Выберите тип работыЧасть дипломаДипломная работаКурсовая работаКонтрольная работаРешение задачРефератНаучно - исследовательская работаОтчет по практикеОтветы на билетыТест/экзамен onlineМонографияЭссеДокладКомпьютерный набор текстаКомпьютерный чертежРецензияПереводРепетиторБизнес-планКонспектыПроверка качестваЭкзамен на сайтеАспирантский рефератМагистерская работаНаучная статьяНаучный трудТехническая редакция текстаЧертеж от рукиДиаграммы, таблицыПрезентация к защитеТезисный планРечь к дипломуДоработка заказа клиентаОтзыв на дипломПубликация статьи в ВАКПубликация статьи в ScopusДипломная работа MBAПовышение оригинальностиКопирайтингДругое

Нажимая кнопку "Продолжить", я принимаю политику конфиденциальности

Клетки могут синтезировать специфические ферменты в ответ на присутствие специфических низкомолекулярных индукторов.

Ферменты, концентрация которых в клетке не зависит от добавления индукторов, называются конститутивными.

Обычно клетки содержат небольшое, но измеримое количество соответствующего фермента даже в отсутствие индуктора. Это – базовый уровень. Величина отклика данного организма на введение индуктора определяется генетически.

При индукции может наблюдаться повышение содержания фермента, варьирующее от двукратного до тысячекратного. Таким образом, содержащаяся

в клетке наследственная генетическая информация определяет и характер, и величину реакции на введение индуктора.

Примерами индуцируемых ферментов у млекопитающих являются триптофанпирролаза, треониндегидраза, тирозин-α-оксоглутарат-трансаминаза, инвертаза, ферменты цикла мочевины, HMG-СоА-редуктаза и цитохром Р-450.

Некоторые ферменты, для действия которых необходимы в качестве кофакторов ионы и атомы металлов:

Коферменты, выполняющие роль промежуточных переносчиков некоторых атомов или функциональных групп:

 

 

Компартментация ферментов. Аллостерическая регуляция. Ингибирование по принципу обратной связи. Ковалентная модификация ферментов: фосфорилирование и дефосфорилирование, ограниченный протеолиз проферментов

Пространственное распределение и клеточная компартментация ферментов, субстратов и кофакторов имеют кардинальное значение. Например, в клетках печени ферменты гликолиза локализованы в цитоплазме, а ферменты цикла лимонной кислоты – в митохондриях. В различных тканях также наблюдается различный состав ферментов.   Регуляция скорости ферментативных реакций осуществляется на трёх независимых уровнях: 1. Изменением количества молекул фермента (индукция ферментов). 2. Доступностью молекул субстрата и кофермента. 3. Изменением каталитической активности молекулы фермента. Основные способы регуляции активности ферментов: 1. Аллостерическая регуляция. 2. Регуляция с помощью белок-белковых взаимодействий. 3. Регуляция путём фосфорилирования/дефосфорилирования молекулы фермента. 4. Регуляция частичным (ограниченным) протеолизом. Схема, поясняющая работу аллостерического фермента: Принципы регуляции метаболических путей Регуляция каталитической активности фермента – отрицательная обратная связь:   Регуляция каталитической активности ферментов путём фосфорилирования/дефосфорилирования:  

Ковалентная модификация, регулирующая работу фермента и осуществляемая путем фосфорилирования/дефосфорилирования остатка серина

Регуляция каталитической активности ферментов частичным (ограниченным) протеолизом:

Гомеостаз – это способность живого организма поддерживать относительно постоянным состав внутриклеточной среды, т.е. все необходимые ферментативные реакции протекают со скоростями, соответствующими изменениям внутренней среды организма и его окружения.   Клетку или организм можно считать больными, если они неадекватно реагируют на внутреннее или внешнее воздействие.  

Ингибирование по принципу обратной связи на различных участках разветвленного биосинтетического пути.

S₁-S₅ – промежуточные соединения, образующиеся в ходе биосинтеза конечных продуктов A-D. Прямые стрелки соответствуют ферментам, катализирующим указанные превращения. Кривыми стрелками указаны петли обратной связи и вероятные участки ингибирования по принципу обратной связи специфическими конечными продуктами.

 

Некоторые ферменты млекопитающих, каталитическая активность которых в фосфорилированном и дефосфорилированном состояниях различна (Е – дефосфофермент, ЕР – фосфофермент):