Поможем в ✍️ написании учебной работы

Имя

Поможем с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой

Выберите тип работыЧасть дипломаДипломная работаКурсовая работаКонтрольная работаРешение задачРефератНаучно - исследовательская работаОтчет по практикеОтветы на билетыТест/экзамен onlineМонографияЭссеДокладКомпьютерный набор текстаКомпьютерный чертежРецензияПереводРепетиторБизнес-планКонспектыПроверка качестваЭкзамен на сайтеАспирантский рефератМагистерская работаНаучная статьяНаучный трудТехническая редакция текстаЧертеж от рукиДиаграммы, таблицыПрезентация к защитеТезисный планРечь к дипломуДоработка заказа клиентаОтзыв на дипломПубликация статьи в ВАКПубликация статьи в ScopusДипломная работа MBAПовышение оригинальностиКопирайтингДругое

Нажимая кнопку "Продолжить", я принимаю политику конфиденциальности

Количество фермента часто невозможно определить в абсолютных величинах, поэтому на практике пользуются условными величинами, характеризующими активность фермента: одна международная единица активности (МЕ) соответствует такому количеству фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при оптимальных условиях проведения ферментативной реакции.

В 1973 г. была принята новая единица активности ферментов: 1 кат (кат), соответствующий такому количеству катализатора, которое превращает 1 моль субстрата за 1 с. Количество каталов определяю по формуле:

В медицинской и фармацевтической практике для оценки активности ферментов часто используют международные единицы активности – МЕ.

Для оценки количества молекул фермента среди других белков данной ткани определяют удельную активность (уд.ак.) фермента, численно равную количеству единиц активности фермента (nМЕ) в образце ткани, делённому на массу (мг) белка в этой ткани:

Специфичность ферментов: субстратная, каталитическая.

Субстратная специфичность

Субстрат ная специфичность – это способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами. Выделяют три вида субстратной специфичности: 1. Абсолютная. 2. Групповая. 3. Стереоспецифичность.

1. Абсолютная субстратная специфичность:

2. Групповая субстратная специфичность:

3. В организме человека наблюдается специфичность ферментов к следующим стереоизомерам: 1) к D-сахарам; 2) цис-транс-изомерам; 3) к L-аминокислотам; 4) к α- и β-гликозидным связям.

Стереоспецифичность к D-сахарам:

Каталитическая специфичность

Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения. Это свойство обеспечивается строением каталитического центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата:

Относительные размеры молекулы фермента (мол. масса 100 000, диаметр 7 нм) и типичной молекулы субстрата (мол. масса 250, длина 0,8 нм). Активный центр занимает лишь незначительную часть поверхности молекулы фермента. Для сравнения показана также молекула воды.

Функциональная значимость отдельных участков активного центра фермента:

I – этап сближения и ориентации субстрата относительно активного центра фермента;

II – образование фермент-субстратного комплекса (ES) в результате индуцированного соответствия;

III – деформация субстрата и образование нестабильного комплекса фермент0продукт (ЕР);

IV – распад комплекса (ЕР) с высвобождением продуктов реакции из активного центра фермента и освобождением фермента.

Изменение свободной энергии в ходе химической реакции, некатализируемой и катализируемой ферментами:

 

 

Кофакторы и коферменты. Ингибирование активности ферментов: обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное. Регуляция скоростей синтеза и распада ферментов. Индукция и репрессия синтеза ферментов

Большинство ферментов для проявления активности нуждаются в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы (коферментах) и/или в ионах металлов (кофакторах). Белковая часть сложного фермента называется апоферментом (в отсутствии кофермента не обладает каталитической активностью). Кофермент с белковой молекулой называется холоферментом (обладает каталитической активностью). Роль кофакторов: 1. Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента. 2. Роль металлов в стабилизации третичной и четвертичной структуры фермента. 3. Роль металлов в ферментативном катализе. 4. Роль металлов в регуляции активности ферментов Коферменты Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными связями. В первом случае он называется простетической группой (ФАД, ФМН, биотин, липоевая кислота). Примером кофермента, связанного с ферментом нековалентной связью, является тиаминдифосфат, НАД⁺, НАДФ⁺. Разнообразие коферментов: Производные витаминов. Гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и являющиеся простетической группой. Нуклеотиды – доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты. Убихинон, или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в цепи переноса электронов. S-аденозилметионин – донор метильной группы. Глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях.

Структура (А) и химическое строение (Б) коферментов FMN (ФМН) и FAD (ФАД):

Структура (А) и химическое строение (Б) коферментов NAD + (НАД) и NADP + (НАДФ):      → Роль коферментов:

   

Ингибирование ферментативной активности:

1. Обратимое (конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное).

Необратимое.

Схема конкурентного ингибирования активности фермента:

Схема неконкурентного ингибирования активности фермента:

 

Необратимое ингибирование

Механизм действия ионов ртути как необратимого ингибитора: