СаІ , РЕГУЛЯЦИЯ ЗРИТЕЛЬНОГО ОТВЕТА
Поможем в ✍️ написании учебной работы
Поможем с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой

Фосфорилирование рецепторов, сопряжённых с G – белками, под действием специфичес-

 

ких протеинкиназ снижает их чувствительность к внешним сигналам (такое снижение чувстви-

 

тельности обозначают термином «десенситизация»). Родопсин как типичный представитель со-

 

пряжённых с G – белками рецепторов, ведёт себя подобным же образом: его способность акти-

 

вировать трансдуцин (фоторецепторный G – белок) уменьшается по мере включения фосфатных

 

остатков в С – концевой фегмент молекулы фотовозбуждённого родопсина.

 

    К настоящему времени получено большое количество данных о том, что активность ро-

 

допсинкиназы – фермента, катализирующего фосфорилирование фотовозбуждённого родопси-

 

на, регулируется СаІ - зависимым образом белком реноверином. При высокой концентрации

 

ионов кальция родопсинкиназа находится в комплексе с рековерином, который действует как

 

ингибитор фермента, при низких концентрациях катиона комплекс родопсинкиназа – рековерин

 

диссоциирует и игибирование снимается.

 

       Рековерин, первоначальное наименование «р 26» (по величине его кажущейся молеку-

 

лярной массы, равной 26 К), был впервые обнаружен как фоторецепторный белок, способный

 

прочно связываться с родопсином, иммобилизованным (то есть прочно присоединённым) к не-

 

растворимому носителю. Первоначально полагали, что рековерин СаІ - зависимым образом

 

моделирует активность гуанилатциклазы, но поздее были получены данные, что мишенью для

 

него в НСП, скорее всего, служит родопсинкиназа.

 

    К N – концу рековерина ковалентно присоединён остаток жирной миристиновой кисло-

 

ты, который благодаря своей гидрофобным придаёт белку способность взаимодействовать с фо-

 

торецепторными мембранами, гидрофобными по своей природе. Рековерин обладает тем заме-

 

чательным свойством, что in vitro в суспензии фоторецепторных мембран при отсутствии ионов

 

кальция он находится в растворимом состоянии, а в присутствии катиона переходит из раствора

 

на мембрану. Такое поведение рековерина обусловлено тем, что в бескальциевой среде его ми-

 

ристонированный N – конец спрятан в так называемом гидрофобном кармане белковой моле-

 

кулы. Связывание СаІ С рековерином изменяет его конформацию таким образом, что миристо-

 

илированный N – конец белка экспонируется наружу и, погружаясь в липидный бислат фоторе-

 

цепторной мембраны, заякоривает рековерин (приложение ). Этот механизм изменения рас-

 

пределения миристоилированного рековерина между двумя фазами (раствор ↔ мембрана) в

 

зависимости от присутствия ионов кальция получил название кальций – миристоильного пере-

 

ключателя (в оригинальной работе calcium  – myristoy / switen). Остаётся неясным, однако, как

 

этот миристоильный переключатель работает (и работает ли он вообще) в условиях in vivo.

 

Складывается впечатление, что не только родопсин, который интегрирован в фоторецептор-

 

ную мембрану, но и другие компоненты зрительной молекулярной машины (приложение   )

 

работают в слое цитоплазмы, прилегающим к поверхности дисков, вне зависимости от функ-

 

ционального состояния палочки. Если это действительно так, то и рековин оперирует в двух-

 

мерном пространстве этого слоя, не выходя из него. Но в зависимости от функционального сос-

 

тояния палочки и соответственно концентрации ионов кальция в цитоплазме НСП рековерин

 

может находиться в двух состояниях: либо в комплексе с родопсинкиназой, либо в свободном

 

виде, причём в первом случае активность родопсинкиназы подавлена, а во втором – фермент

 

активен и катализирует фосфорилирование родопсина.

 

    К настоящему времени в клетках нервной системы, отличных от фоторецепторных кле-

 

ток, найдены родственные рековерину СаІ - связывающие белки, которые образуют семейство

 

рековерины. Функция этих белков, однако, остаётся неизвестной, хотя по аналогии с рековери-

 

ном можно предположить, что они участвуют в СаІ - зависимой регуляции фосфорилирования

 

пока не установленных внутриклеточных мишеней.

 

 

    3. НЕКОТОРЫЕ НАРУШЕНИЯ ЗРЕНИЯ

    3.1 БЛИЗОРУКОСТЬ

 

       Близорукость (приложение   ) – один из видов рефракции (оптического строения) гла-

Дата: 2019-07-30, просмотров: 159.