Фосфорилирование рецепторов, сопряжённых с G – белками, под действием специфичес-

ких протеинкиназ снижает их чувствительность к внешним сигналам (такое снижение чувстви-

тельности обозначают термином «десенситизация»). Родопсин как типичный представитель со-

пряжённых с G – белками рецепторов, ведёт себя подобным же образом: его способность акти-

вировать трансдуцин (фоторецепторный G – белок) уменьшается по мере включения фосфатных

остатков в С – концевой фегмент молекулы фотовозбуждённого родопсина.

    К настоящему времени получено большое количество данных о том, что активность ро-

допсинкиназы – фермента, катализирующего фосфорилирование фотовозбуждённого родопси-

на, регулируется СаІ - зависимым образом белком реноверином. При высокой концентрации

ионов кальция родопсинкиназа находится в комплексе с рековерином, который действует как

ингибитор фермента, при низких концентрациях катиона комплекс родопсинкиназа – рековерин

диссоциирует и игибирование снимается.

       Рековерин, первоначальное наименование «р 26» (по величине его кажущейся молеку-

лярной массы, равной 26 К), был впервые обнаружен как фоторецепторный белок, способный

прочно связываться с родопсином, иммобилизованным (то есть прочно присоединённым) к не-

растворимому носителю. Первоначально полагали, что рековерин СаІ - зависимым образом

моделирует активность гуанилатциклазы, но поздее были получены данные, что мишенью для

него в НСП, скорее всего, служит родопсинкиназа.

    К N – концу рековерина ковалентно присоединён остаток жирной миристиновой кисло-

ты, который благодаря своей гидрофобным придаёт белку способность взаимодействовать с фо-

торецепторными мембранами, гидрофобными по своей природе. Рековерин обладает тем заме-

чательным свойством, что in vitro в суспензии фоторецепторных мембран при отсутствии ионов

кальция он находится в растворимом состоянии, а в присутствии катиона переходит из раствора

на мембрану. Такое поведение рековерина обусловлено тем, что в бескальциевой среде его ми-

ристонированный N – конец спрятан в так называемом гидрофобном кармане белковой моле-

кулы. Связывание СаІ С рековерином изменяет его конформацию таким образом, что миристо-

илированный N – конец белка экспонируется наружу и, погружаясь в липидный бислат фоторе-

цепторной мембраны, заякоривает рековерин (приложение ). Этот механизм изменения рас-

пределения миристоилированного рековерина между двумя фазами (раствор ↔ мембрана) в

зависимости от присутствия ионов кальция получил название кальций – миристоильного пере-

ключателя (в оригинальной работе calcium  – myristoy / switen). Остаётся неясным, однако, как

этот миристоильный переключатель работает (и работает ли он вообще) в условиях in vivo.

Складывается впечатление, что не только родопсин, который интегрирован в фоторецептор-

ную мембрану, но и другие компоненты зрительной молекулярной машины (приложение   )

работают в слое цитоплазмы, прилегающим к поверхности дисков, вне зависимости от функ-

ционального состояния палочки. Если это действительно так, то и рековин оперирует в двух-

мерном пространстве этого слоя, не выходя из него. Но в зависимости от функционального сос-

тояния палочки и соответственно концентрации ионов кальция в цитоплазме НСП рековерин

может находиться в двух состояниях: либо в комплексе с родопсинкиназой, либо в свободном

виде, причём в первом случае активность родопсинкиназы подавлена, а во втором – фермент

активен и катализирует фосфорилирование родопсина.

    К настоящему времени в клетках нервной системы, отличных от фоторецепторных кле-

ток, найдены родственные рековерину СаІ - связывающие белки, которые образуют семейство

рековерины. Функция этих белков, однако, остаётся неизвестной, хотя по аналогии с рековери-

ном можно предположить, что они участвуют в СаІ - зависимой регуляции фосфорилирования

пока не установленных внутриклеточных мишеней.

    3. НЕКОТОРЫЕ НАРУШЕНИЯ ЗРЕНИЯ

    3.1 БЛИЗОРУКОСТЬ

       Близорукость (приложение   ) – один из видов рефракции (оптического строения) гла-