При ишемии миокарда последовательно развиваются следующие изменения:
1. снижается ОФ и повышается анаэробный обмен;
2. происходит накопление гликогена за счет повышения кноцентрации катехоламинов и цАМФ;
3. наблюдается раннее ускорение гликогенолиза и гликолиза;
4. высокий уровень цАМФ способствует активации фосфорилазы и переход ее в фосфорилазу а и активация фосфофруктокиназы – ключевого фермента гликолиза.
Но, постепенно, запасы гликогена истощаются, гликолиз замедляется вследствие внутриклеточного ацидоза, который ингибирует фосфофруктокиназу. Содержание АТФ и КФ в клетке резко снижается в результате нарушения ОФ в митохондриях.
Одно из первых проявлений этого состояния – нарушение мембранной проницаемости. Что способствует выходу из клетки ионов, в том числе ионов К+, а также ферментов. Дефицит энергетических ресурсов и нарушение ионного состава, существенные изменения различных мембранных «резервуаров», обеспечивающих контроль за уровнем внутриклеточного Са, обусловливают торможение функциональной активности мышечных клеток и их постепенную гибель. В этот же период выявляются изменения состава белков миокарда (резкое снижение содержания миофибриллярных белков и накопление белков стромы).
Нарушение обмена углеводов, белков и липидов (свободные жирные кислоты не окисляются, а преимущественно включаются в ТАГ) при инфаркте миокарда находит отражение в жировой инфильтрации миокарда.
В диагностике инфаркта миокарда используют, в динамике, активность креатинкиназы, АсАТ и ЛДГ в сыворотке крови. Повышение активности указанных ферментов, особенно креатинкиназы, является постоянным и наиболее высоким. Важно также исследование в сыворотке крови изоферментных спектров креатинкиназы (повышение активности изофермента MB) и ЛДГ (увеличение активности изоферментов ЛДГ1 и ЛДГ2). В последние годы четко показано, что определение в сыворотке крови миокардиально специфичных белков (миоглобин, тропонин Т и др.) – весьма чувствительный ранний тест повреждения миокарда.
II Цель деятельности студентов на занятии
Студент должен знать:
1. Мышечную ткань и ее типы;
2. Из каких компонентов состоит поперечно-полосатая мышца;
3. Какие химические компоненты входят в состав поперечно-полосатой мускулатуры;
4. Классификация белков мышечной ткани;
5. Какие белки относятся к миофибриллярным белка?
6. Миозин, строение и его функции;
7. Актин и актомиозин, строение и механизм действия;
8. Тропомиозин и тропонин и другие миофибриллярные белки;
9. Белки саркоплазмы: миоглобин, ферменты гликолиза, тканевого дыхания, парвальбумин, кальмадулин и др.;
10. Белки стромы (коллаген и эластин);
11. Какие небелковые азотистые вещества входят в состав мышечной ткани;
12. Безазотистые вещества мышечной ткани;
13. Особенности химического состава миокарда;
14. Особенности химического состава гладкой мускулатуры;
15. Источники энергии для мышечного сокращения;
16. Особенности энергообеспечения в миокарде;
17. Особенности биохимических изменений в мышцах при патологии.
Студент должен уметь:
1. в виде схемы показать строение саркомера скелетных мышц.;
2. написать реакцию, катализируемую креатинкиназой.
III Содержание обучения:
Основные вопросы:
1. Мышечную ткань и ее типы;
2. Компоненты поперечно-полосатой мышцы;
3. Химические компоненты поперечно-полосатой мускулатуры;
4. Классификация белков мышечной ткани;
5. Миофибриллярные белки мышечной ткани;
6. Миозин, строение и его функции;
7. Актин и актомиозин, строение и механизм действия;
8. Тропомиозин и тропонин и другие миофибриллярные белки;
9. Белки саркоплазмы: миоглобин, ферменты гликолиза, тканевого дыхания, парвальбумин, кальмадулин и др.;
10. Белки стромы (коллаген и эластин);
11. Небелковые азотистые вещества мышечной ткани;
12. Безазотистые вещества мышечной ткани;
13. Особенности химического состава миокарда;
14. Особенности химического состава гладкой мускулатуры;
15. Источники энергии для мышечного сокращения;
16. Особенности энергообеспечения в миокарде;
17. Особенности биохимических изменений в мышцах при патологии;
18. Схема строения саркомера скелетных мышц;
19. Креатинкиназная реакция.
Дата: 2019-02-25, просмотров: 215.