Аминокислотный состав белков

Поможем в ✍️ написании учебной работы

Имя

Поможем с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой

Нажимая кнопку "Продолжить", я принимаю политику конфиденциальности

Белки являются полимерами, то есть состоят из нескольких структурных единиц — мономеров. Белки представляют собой непериодичные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

В клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но в состав белков входит лишь 26. Причем 6 из них являются нестандартными. Они образуются в результате модификации стандартных аминокислот уже после их включения в полипептидную цепь. Поэтому обычными компонентами белков можно считать лишь 20 аминокислот.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме, различают:

Растения способны синтезировать все необходимые им аминокислоты, а животные же — лишь половину. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают:

Основная масса аминокислот, входящих в состав молекулы белка, яв-

Рис. 255. Общая формула аминокислот.

ляется a-аминокислотами[9]. Общая формула аминокислот приведена на рисунке. Все аминокислоты содержат хотя бы одну карбоксильную группу (-СООН) и одну аминогруппу (-NH₂). Остальная часть молекулы представлена R-группой (рис. 255).

В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают:

Свойства аминокислот зависят не столько от количества аминогрупп и карбоксильных групп, сколько от их радикалов. Радикалы могут быть простыми и сложными, небольшими по размерам и громоздкими, гидрофильными и гидрофобными, химически инертными и высокоактивными, полярными и неполярными, заряженными положительно и отрицательно и т.д. Особенности радикалов, их число и расположение оказывают существенное влияние на структуру, химические и физические свойства полипептидов.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах. Это зависит от рН раствора и от того, какая аминокислота: нейтральная, кислая или основная.

Пептиды

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот[10], соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот (рис. 256). При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пепти-

Рис. 256. Образование дипептида.

да, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов.

На одном конце молекулы находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

В широком смысле пептиды и белки — одно и то же. В более узком

— пептидами называют олигопептиды, содержащие до 10 остатков аминокислот, белками же называют полипептиды, состоящие из более чем 10 остатков.

Структура белковой молекулы

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул. Кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме — в виде цепочки. Поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Образование компактных конформаций возможно благодаря возникновению внутримолекулярных и межмолекулярных связей (прежде всего водородных), возникающих между различными группировками аминокислотных остатков полипептидных цепей, а также в результате гидрофобных взаимодействий между неполярными радикалами. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков (рис. 257).

Первичная структура

Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка.

Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером с 1944 по 1954 год. Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

Рис. 257. Структура белковой молекулы: 1 — первичная; 2 — вторичная; 3 — третичная; 4 — четвертичная структуры.

В организме человека обнаружено порядка 10 тыс. различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов. Имея всего лишь 20 аминокислот, можно составить из них огромное количество самых разнообразных комбинацией. Так, если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10²⁰. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка.

Вторичная структура

Рис. 258. Водородные связи.

Лишь незначительное количество белков имеет строго линейную структуру. Основная масса белков подвергается дальнейшей укладке, что приводит к образованию вторичной структуры белковой молекулы.

Вторичной структурой называют упорядоченное свертывание полипептидной цепи. Основным вариантом вторичной структуры является a-спираль, имеющая вид растянутой пружины. Она образована одной полипептидной цепью в результате возникновения внутримолекулярных водородных связей между

карбоксильными группами и аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали (рис. 258). Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость.

Третичная структура

Большинство полипептидных цепей приобретает вид компактной глобулы. Третичная структура — это способ укладки полипептидных цепей глобулярных белков, возникающий в результате образования изгибов, приводящих к наложению одних участков спирали на другие, и определенных взаимодействий между этими участками. При образовании третичной структуры происходит сшивание участков в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между боковыми цепями аминокислотных остатков.

Рис. 259. Связи, стабилизирующие третичную структуру: А — водородные, Б — ионные, В — дисульфидные.

Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофобные взаимодействия, так как во многих белках приблизительно половина аминокислотных остатков имеет гидрофобные боковые цепи (рис. 259). Поэтому в водных растворах эти цепи стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри, в то время как гидрофильные цепи в результате гидратации (взаимодействие с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы.

У некоторых белков третичная структура стабилизируется ди-

сульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. Третичная структура специфична для каждого белка.

Четвертичная структура

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. В одних белках субъединицы одинаковы или имеют сходное строение, в других различны. Однако они всегда образуют единое целое и располагаются в молекуле симметрично.

Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи.

Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя a-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя b-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Классификация белков

Обычно белки классифицируют по отдельно взятым признакам.

По химическому составу различают:

© сложные — белки, содержащие помимо аминокислот еще и небелковую — простетическую группу, которая может быть представлена ионами металлов (металлопротеины — гемоглобин), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

По форме молекулы различают:

© Глобулярные — белки, имеющие сферическую форму — форму компактной глобулы (инсулин, белки крови, ферменты). Для них наиболее важна третичная структура. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных водных растворах кислот, оснований и солей.

© Фибриллярные — белки, имеющие вытянутую форму молекул, обычно собранных в пучки, образующие волокна (кератин ногтей, волос, перьев, паутины, шелка, коллаген сухожилий). Для них наиболее важна вторичная структура. Нерастворимы в воде. Отличаются большой механической прочностью.

Дата: 2018-11-18, просмотров: 284.

⇐ Предыдущая 47 48 49 50 515253 54 55 56 Следующая ⇒