Антитела - это белки животного происхождения, образуемые лимфоидными органами позвоночных при внедрении антигенов и способные вступать с ними в специфическое взаимодействие. Они отличаются особым строением и свойствами, входят в состав гамма-глобулиновой фрак­ции сыворотки крови и поэтому их называют иммуноглобулинами.  

Свойства антител: специфичность и ряд физико-химических особенностей.

Специфичность - способность вступать в реакцию только с тем антигеном, который вызвал их образование.

Физико-химические свойства; а) относительная термостабильность, б) относительная устой­чивость к действию протеаз, в) устойчивость к денатурации этанолом при 0-4°С, г) осаждаются без денатурации нейтральными солями (сульфатом аммония и др.). Эти свойства используются при получении иммуноглобулиновых препаратов.

Функциональная структура молекулы ИГ. Классы ИГ: основные характеристики, особенности строения. Функции в иммунном ответе. Секреторные ИГ.

АТ (иммуноглобулины) — специфические белки, которые образуются клетками лимфоидных органов и способны вступать в специфическую связь с АГ.

Структура АТ: состоит из четырех полипептидных цепей, связанных друг с другом дисульфидными мостиками. Две — длинные, посередине изогнутые (шарнир) — H-цепи, две — короткие - L-цепи.

Н-цепь у человека подразделяется на 5 типов: мю, гамма, альфа, дельта, ипсилон

L-цепь: каппа и лямбда.

Иммуноглобулины различных цепей содержат различный состав аминокислот, поэтому отличаются друг от друга.

YgG — составляет основнцю массу Иг. Легко проходит через плаценту, активно связывает растворимые АГ бактерий, экзотоксины и вирусы

YgM — появляется после иммунизации или антигенной стимуляции. Активирует фагоцитоз

YgA — два вида: сывороточный и секреторный. Отличаются друг от друга хим составом, выполняют различные функции

YgE — кожные чувствительные АТ, не проходят через плаценту, способны фиксироваться на различных органах и тканях. Играют важную роль в развитии ГНТ.

YgD — функция до конца не выяснена. Вызывает ряд аутоаллергенных поражений при заболевании щитовидной железы

Природа иммуноглобулинов. В ответ на введение антигена иммунная систе­ма вырабатывает антитела — белки, способные специфически со­единяться с антигеном, вызвавшим их образование, и таким образом участвовать в иммунологических реакциях. Относятся ан­титела к γ-глобулинам, т. е. наименее подвижной в электричес­ком поле фракции белков сыворотки крови. В организме γ-глобулины вырабатываются особыми клетками — плазмоцитами. γ-глобулины, несущие функции антител, получили название иммуноглобули­нов и обозначаются символом Ig. Следовательно, антитела — это иммуноглобулины, вырабатываемые в ответ на введение анти­гена и способные специфически взаимодействовать с этим же антигеном.

Функции. Первичная функция состоит во взаимодействии их активных центров с комплементарными им де­терминантами антигенов. Вторичная функция состоит в их способности:

• связывать антиген с целью его нейтрализации и элиминации из организма, т. е. принимать участие в формировании защи­ты от антигена;

• участвовать в распознавании «чужого» антигена;

• обеспечивать кооперацию иммунокомпетентных клеток (мак­рофагов, Т- и В-лимфоцитов);

• участвовать в различных формах иммунного ответа (фагоци­тоз, киллерная функция, ГНТ, ГЗТ, иммунологическая то­лерантность, иммунологическая память).

Структура антител.

Иммуноглобулины по структуре, антигенным и иммунобио­логическим свойствам разделяются на пять классов: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD. Иммуноглобулины М, G, А имеют под­классы. Например, IgG имеет четыре подкласса (IgG,, IgG₂, IgG₃, IgG₄). Все классы и подклассы различаются по аминокис­лотной последовательности.

Молекулы иммуноглобулинов всех пяти классов состоят из полипептидных цепей: двух одинаковых тяжелых цепей Н и двух одинаковых легких цепей — L, соединенных между собой дисульфидными мостиками. Соответственно каждому классу иммуноглобулинов, т.е. М, G, A, E, D, разли­чают пять типов тяжелых цепей: μ (мю), γ (гамма), α (альфа), ε (эпсилон) и Δ (дельта), различающихся по антигенности. Легкие цепи всех пяти классов являются общими и бывают двух типов: κ (каппа) и λ (ламбда); L-цепи иммуноглобулинов различных классов могут вступать в соединение (рекомбинироваться) как с гомологичны­ми, так и с гетерологичными Н-цепями. Однако в одной и той же молекуле могут быть только идентичные L-цепи (κ или λ). Как в Н-, так и в L-цепях имеется вариабельная — V область, в которой последовательность амино­кислот непостоянна, и константная — С область с постоянным набором аминокислот. В легких и тяжелых цепях различают NH₂- и СООН-концевые группы.

Активные центры, или детерминанты, которые формиру­ются в V-областях, занимают примерно 2 % поверхности мо­лекулы иммуноглобулина. В каждой молекуле имеются две де­терминанты, относящиеся к гипервариабельным участкам Н-и L-цепей, т. е. каждая молекула иммуноглобулина может свя­зать две молекулы антигена. Поэтому антитела являются двух­валентными.

Типовой структурой молекулы иммуноглобулина является IgG. Остальные классы иммуноглобулинов отличаются от IgG дополнительными элементами организации их молеку­лы.

В ответ на введение любого антигена могут вырабатываться антитела всех пяти классов. Обычно вначале вырабатывается IgM, затем IgG, остальные — несколько позже.