Регуляция активности ферментов. Аллостерические механизмы, ограниченный протеолиз, химическая модификация ферментов. Биологическая роль регуляции активности ферментов
Поможем в ✍️ написании учебной работы
Поможем с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой

Виды регуляции:

1)Быстрая (срочная) – регуляция уже готового Б-Ф и происходит в течение неск.сек

2)Медленная – осуществляется на уровне генома. В ней участвуют стероидные гормоны и тироксин, которые проникают внутрь клетки и влияют на синтез транскрипции (мин, часы, дни)

Виды срочной регуляции:

1)частичный протеолиз – пепсиноген превращается в пепсин в присутствии НСl,

 пепсин действует на пепсиноген и снова превращает его в активную форму – аутокатализ.

2)ковалентная модификация – присоединение к Ф АТФ приводит к его фосфорилированию и Ф становится активным.

3)ретроингибирование – конечные продукты тормозят активность первого Ф синтеза. Гемм гемоглобина, синтезированный путем 12 р-ий. Гемм специфически тормозит 1 Ф своего синтеза – синтетазу-А-аминоливуленовой к-ты

4)ацетилирование, 5)метилирование.

Виды медленной регуляции:

1) Аллостерический - контроль активности фермента реализуется путем изменения конформации белковой молекулы, индуцируемого связыванием метаболита-регулятора в особом (аллостерическом) центре, пространственно удаленном от активного центра. Изменение конформации молекулы фермента влечет за собой изменение каталитических характеристик активного центра. Метаболит-регулятор, модифицирующий активность фермента подобным образом, называют аллостерическим эффектором.

2) Диссоциативный

3) Адсорбционный

4) Регуляция ковалентным связыванием

5) Регуляция ограниченным протеолизом - некоторые ферменты, функционирующие вне клеток (в ЖКТ или в плазме крови), синтезируются в виде неактивных предшественников и активируются только в результате гидролиза одной или нескольких определённых пептидных связей, что приводит к отщеплению части белковой молекулы предшественника. В результате в оставшейся части белковой молекулы происходит конформационная перестройка и формируется активный центр фермента.

Протеинкиназы катализируют фосфорилирование белков по гидроксильным группам серина, треонина и тирозина. Если фосфорилируемые белки это тоже ферменты, то их активность в результате фосфорилирования в одних случаях уменьшается, в других — увеличивается. Например, в клетках жировой ткани есть липаза, существующая в двух формах — фосфопротеина и простого белка.

Регуляция ферментов.

Эти формы могут превращаться друг в друга. Фосфопротеин образуется в результате действия протеинкиназы и может вновь превращаться в простой белок при действии фосфопротеинфосфатазы — фермента, гидролитически отщепляющего фосфорную кислоту от фосфопротеинов Фосфорилированная липаза обладает значительно более высокой активностью, чем нефосфорилированная.
Протеинкиназы — это группа ферментов, различающихся специфичностью: разные протеинкиназы фосфорилируют разные белки. То же можно сказать и о проте-инфосфатазах. Такой механизм регулирует активность очень многих ферментов.Одним из важных примеров такой регуляции является регуляция протеинкиназы А. Протеинкиназа А в активной форме представляет собой белок, построенный из одной пептидной цепи (субъединица С, каталитическая). В клетке имеется другой белок (субъединица R, регуляторная), способный соединяться с белком С, причем образуется тетрамерный комплекс R2C2. Этот комплекс не обладает ферментативной активностью: субъединица R выступает в роли белка-модулятора — ингибирует фермент (субъединицу С). Активация фермента происходит при участии цик-лоаденозинмонофосфата (З'^'-цикло-АМФ, или цАМФ).На поверхности субъединицы R есть два центра связывания цАМФ; после присоединения цАМФ изменяется конформация белка, при этом сродство субъединиц R к субъединицам С уменьшается, и происходит диссоциация комплекса с образованием двух молекул активной протеинкиназы А (рис. 2.29). Этот процесс обратимый, его направление зависит от концентрации цАМФ в клетке: повышение концентрации ведет к активации протеинкиназы,

4. Возрастные особенности состава крови (белки, остаточный азот, глюкоза).

Альбумин – основной белок плазмы крови, первым обнаруживается у эмбриона уже в конце 8 недели в/у развития, а на 10 неделе удается определить уже 10 фракций. Содержание общего белка при рождении составляет 47-65 г/л, у недоношенных – 50. При рождении у детей отмеч.более высокий уровень γ-глобулинов. Затем он постепенно снижается и достигает к 3 годам взрослых величин. Концентрация фибриногена при рождении ниже, но к концу первого месяца прибл.к норм.величинам – 2,0-4,0 г/л. У новорожденных недостаточен синтез белков свертывающей системы, а фибринолитическая активность выше, чем у взрослых. Содержание гемоглобина при рождении несколько выше, чем у взрослых (170-180 г/л) и увел.в первые часы до 200-250г/л, через 2-3 дня уменьшается и к концу первого месяца становится как у взрослых (160г/л),до 1 года-уменьшается, ко второму –в норму, к периоду полового созревания становится таким же, как у взрослых.

Глюкоза. Норма взрослого человека – 3,5-5,5 ммоль/л, если больше 11 ммоль/л, то сахар появляется в моче. Если меньше 3,3 ммоль/л – гипогликемия, больше 6 ммоль/л – гипергликемия. Недоношенные - 1,1-3,33, новорожденные - 2,22-3,33, 1 месяц – 2,7-4,44, 7 лет – 3,33-5,55, до 60 лет – 4,44-6,38, старше 60 – 4,61-6,10.

Содержание небелкового азота 15-25 ммоль/л. Небелковый азот крови представлен мочевиной 50%, а/к-тами 25%, эрготионеином 8%, мочевй кислотой 4%, креатином 5%, креатинином 2,5% - источник энергии АТФ, аммиаком и индиканом 0,5%, а также полипептидами, нуклеатидами, нуклеазами, глутатионом, билирубином, холином, гистидином. Т.О. в состав небелкового азота крови входит азот конечных продуктов обмена простых и сложных белков.

Возрастные показатели уровня сахара в крови. Норма взрослого человека – 3,5-5,5 ммоль/л, если больше 11 ммоль/л, то сахар появляется в моче – это пороговое вещество. Если меньше 3,3 ммоль/л – гипогликемия, больше 6 ммоль/л – гипергликемия. Недоношенные - 1,1-3,33, новорожденные - 2,22-3,33, 1 месяц – 2,7-4,44, 7 лет – 3,33-5,55, до 60 лет – 4,44-6,38, старше 60 – 4,61-6,10.

У новорожденных количество белков 46-70 г\л, 10 мес 51-73 г\л, 3-4 года 60-80 г\л, до 60 лет – 64-83 г\л, старше 60 – 62-81 г\л.

Содержание остаточного азота 15-25 ммоль/л. Небелковый азот крови представлен мочевиной 50%, а/к-тами 25%, мочевой кислотой 4%, креатином 5%, креатинином 2,5% - источник энергии АТФ, аммиаком и индиканом 0,5%, а также полипептидами, нуклеотидами, нуклеазами, глутатионом, билирубином, холином, гистидином. Т.О. в состав небелкового азота крови входит азот конечных продуктов обмена простых и сложных белков.


БИЛЕТ № 8

Дата: 2019-02-19, просмотров: 413.