Каждому белку в определенной среде свойственна особая пространственная структура. При характеристике пространственной (трехмерной) структуры выделяют четыре уровня организации молекул белков.
Полностью a-спиральную конфигурацию имеет белок кератин. Это структурный белок волос, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов; он входит в состав наружного слоя кожи позвоночных.
Уровни структурной организации белка: а - первичная структура - аминокислотная последовательность белка рибонуклеазы (124 аминокислотных звена); б - вторичная структура - полипептидная цепь закручена в виде спирали; в - третичная структура белка миоглобина; г - четвертичная структура гемоглобина.
У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы - глобулу (характерна для глобулярных белков). Глобула определенной конфигурации является третичной структурой белка. Такая структура стабилизируется ионными, водородными, ковалентными дисульфидными связями (образуются между атомами серы, входящими в состав цистеина, цистина и мегионина), а также гидрофобными взаимодействиями. Наиболее важными в возникновении третичной структуры являются гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, т. е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.
Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей (субъединиц), образуя четвертичную структуру белковой молекулы. Такая структура имеется, например, у глобулярного белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных субъединиц (протомеров), находящихся в третичной структуре, и небелковой части - гема. Только в такой структуре гемоглобин способен выполнять свою транспортную функцию.
Под влиянием различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белка вследствие разрыва водородных и ионных связей. Процесс нарушения нативной (естественной) структуры белка называется денатурацией. При этом наблюдается уменьшение растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря ферментативной активности и т. д. Процесс денатурации может быть полным или частичным. В некоторых случаях переход к нормальным условиям среды сопровождается самопроизвольным восстановлением естественной структуры белка. Такой процесс называется ренатурацией.
По химическому составу выделяют белки простые и сложные. К простым относятся белки, состоящие только из аминокислот, а к сложный - белки, содержащие белковую часть и небелковую (простетическую); простетическую группу могут образовывать ионы металлов, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и др. Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. К сложным белкам относятся все протеолипиды и гликопротеины; сложными белками являются, например, иммуноглобулины (антитела), гемоглобин, большинство ферментов и т. д.
Более детально остановимся на свойствах белков. Важнейшие из них денатурация и ренатурация.
Денатурация - это утрата белковой молекулой своей структурной организации. Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями. В начале разрушается самая слабая структура - четвертичная, затем - третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях - первичная.
Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура белка. Такой процесс называется ренатурацией. Это свойство белков полностью восстанавливать утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов, например, антибиотиков, для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные вещества. У некоторых живых организмов обычная частичная обратная денатурация белков связана с их функциями (двигательной, сигнальной, каталитической и др.). Процесс разрушения первичной структуры белка всегда необратим и называется деструкцией.
Химические и физические свойства белков очень разнообразны: гидрофильные, гидрофобные; одни из них под действием факторов легко меняют свою структуру, другие - очень устойчивы. Белки делятся на простые - протеины, состоящие только из остатков аминокислот, и сложные - протеиды, в состав которых, кроме кислотных остатков аминокислот, входят и другие вещества небелковой природы (остатки фосфорной и нуклеиновой кислот, углеводов, липидов и др.).
Белки выполняют в организме много разнообразных функций: строительную (входят в состав различных структурных образований); защитную (специальные белки - антитела - способны связывать и обезвреживать микроорганизмы и чужеродные белки) и др. Кроме этого, белки участвуют в свертывании крови, предотвращая сильные кровотечения, выполняют регуляторную, сигнальную, двигательную, энергетическую, транспортную функции (перенесение некоторых веществ в организме).
Функции белков:
1. Структурная. Белки входят в состав клеточных мембран и матрикса органелл клетки. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы, ногти, когти у высших животных состоят преимущественно из белков.
2. Каталитическая (ферментативная). Белки-ферменты катализируют протекание всех химических реакций в организме. Они обеспечивают расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при фотосинтезе и т. д.
3. Транспортная. Некоторые белки способны присоединять и переносить различные вещества. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины - ионы металлов и гормоны, гемоглобин - кислород и углекислый газ. Молекулы белков, входящие в состав плазматической мембраны, принимают участие в транспортировке веществ в клетку.
4. Защитная. Ее выполняют иммуноглобулины (антитела) крови, обеспечивающие иммунную защиту организма. Фибриноген и тромбин участвуют в свертывании крови и предотвращают кровотечение.
5. Сократительная. Благодаря скольжению относительно друг друга актиновых и миозиновых протофибрилл происходит сокращение мышц, а также немышечные внутриклеточные сокращения. Движение ресничек и жгутиков связано со скольжением относительно друг друга микротрубочек, имеющих белковую природу.
6. Регуляторная. Многие гормоны являются олигопептидами или бедками (например, инсулин, глюкагон [антагонист инсулина], адренокортикотропный гормон и др.).
7. Рецепторная. Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку. Примером может служить фитохром - светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и опсин - составная часть родопсина, пигмента, находящегося в клетках сетчатки глаза.
8. Энергетическая. Белки могут служить источником энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.
Содержание и состав белков в продуктах растительного и животного происхождения.
Белки бывают животного и растительного происхождения. Животные белки (мясо, рыба, птица, молочные продукты, яйца), а также некоторые растительные (соя, фасоль, горох), являются полноценными и должны составлять 60% от общего количества белков в сутки. Большинство растительных белков (например, цельные злаки) являются неполноценными, их доля равна 40%. Ниже представлена таблица продуктов животного и растительного происхождения, богатых белками.
Таблица 1. Содержание белков в продуктах животного происхождения
| Продукты | Белки, г/100 г (продукта) |
Мясо, субпродукты, колбасы
Птица, яйца
Рыба, морепродукты
Молочные продукты
Таблица 2. Содержание белков в продуктах растительного происхождения
| Продукты | Белки, г/100 г (продукта) |
|
Бобовые, орехи,семечки | |
| Соя | 34,9 |
| Чечевица | 24,8 |
| Горох | 23 |
| Фасоль | 22,3 |
| Семечки тыквы | 30,2 |
| Арахис | 26,3 |
| Семечки подсолнечника | 20,8 |
| Миндаль | 18,6 |
| Кешью | 18,2 |
| Фисташки | 20,3 |
| Фундук | 16,1 |
| Бразильский орех | 14,3 |
| Грецкий орех | 13,6 |
Дата: 2018-12-21, просмотров: 741. 
Материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления пользователям Интернета и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав.
© 2018 - 2024
| |